九州大学 研究者情報
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川畑 俊一郎(かわばた しゅんいちろう) データ更新日:2019.05.31

教授 /  理学研究院 生物科学部門 統合生物学大講座 生体高分子学研究室


主な研究テーマ
脂質修飾を介した細胞内タンパク質の分泌の分子機構
キーワード:細胞内タンパク質、非典型的分泌機構、トランスグルタミナーゼ、脂質修飾
2016.04~2018.03.
ショウジョウバエの腸管における自然免疫の分子機構
キーワード:自然免疫、腸管免疫、ショウジョウバエ
2006.05~2016.03.
無脊椎動物の自然免疫の分子機構の解明
キーワード:自然免疫、無脊椎動物、生体防御
1991.04~2010.03.
無脊椎動物の生体防御反応の分子機構の解明
キーワード:生体防御、感染微生物、レクチン、抗菌ペプチド、補体
1991.03.
従事しているプロジェクト研究
自然免疫による異物認識の分子基盤
2001.09, 代表者:川畑俊一郎, 九州大学, 日本
カブトガニやショウジョウバエを用いた自然免疫の分子機構の解明.
研究業績
主要著書
1. T. Shibata and S. Kawabata, Transglutaminases: Multiple functional modifiers and targets for new drug discovery, Springer, 2015.03.
2. 川畑俊一郎, 生体防御医学事典, 2007.05.
主要原著論文
1. Shibata, T., Kobayashi, Y., Ikeda, Y., and Kawabata, S., Intermolecular autocatalytic activation of serine protease zymogen factor C through an active transition state responding to lipopolysaccharide., Journal of Biological Chemistry, 10.1074/jbc.RA118.002311, 293, 11589-11599, 2018.05, タンパク質組換え体の技術で調製したカブトガニ凝固因子のひとつであるC因子の変異体を用いて、遷移状態のC*因子を捕らえることに成功しました。グラム陰性菌の細胞壁成分であるリポ多糖(LPS)は、過剰に感染すると発熱や多臓器不全、さらには致死性のショック症状を引き起こします。一方で、カブトガニ血球から分泌されるタンパク質分解酵素前駆体のC因子は、ごく微量のLPSに鋭敏に反応して活性型のα-C因子となるため、LPSの高感度検出試薬として利用されてきました。これまで、細菌表面のLPSに結合したC因子は、不安定な中間状態である遷移状態のC*因子となり、C*因子同士が接近して活性型のα-C因子に変換されると推定されていました。この活性化の過程をタンパク質分解酵素前駆体の自己触媒的活性化といいます。しかし、自己触媒的活性化の重要なステージである遷移状態は不安的で寿命が短く、その実態を捕らえることはできませんでした。今回の遷移状態を捕らえる研究手法は、自己触媒的活性化を介して活性化される他のタンパク質分解酵素前駆体の研究に応用されることが期待されます。.
2. Shibata, T., Hadano, J., Kawasaki, D., Dong, X., and Kawabata, S., Drosophila TG-A transglutaminase is secreted via an unconventional Golgi-independent mechanism involving exosomes and two types of fatty acylations, J. Biol. Chem., 2017.05, エクソソーム(exosome)は血液やリンパ液などに含まれる、直径が20nmから100nm程度のナノ小胞です。主に細胞同士のコミュニケーションやがん細胞の浸潤・転移などに関わっており、重要な研究課題です。申請者らの研究グループは、これまでにキイロショウジョウバエ(ハエ)のタンパク質架橋(糊付け)酵素であるトランスグルタミナーゼ(TG)の機能研究を進めてきました。今回、同グループはハエTGの一つであるTG-Aのアミノ末端側に見出された新たな分泌シグナルが脂質修飾を受けて、エクソソームとして分泌されることを明らかにしました。脂質修飾によるタンパク質のエクソソームを介した分泌はこれまでに知られていませんでした。同グループが行ったショウジョウバエを用いた実験においては、エクソソームは細菌や他の細胞に取り込まれ、殺菌や生体の恒常性維持に関わっていることが分かりました。これにより今後はハエの分野に限らず、哺乳類を用いた研究分野全般においてもタンパク質の分泌機構の研究が推進されるきっかけとなることが期待できます。.
3. Maki, K., Shibata, T., and Kawabata, S., Transglutaminase-catalyzed incorporation of polyamines masks the DNA-binding region of the transcription factor relish., J. Biol. Chem., 292, 10723-10734, 2017.04, 免疫系は微生物に対する過剰反応を防ぐために、巧妙な制御機構を備えています。著者らの研究グループは、これまでショウジョウバエを用いて、架橋(糊付け)酵素であるトランスグルタミナーゼ(TG)が、免疫遺伝子のスイッチを入れるNF-κBと呼ばれるタンパク質(転写因子)のひとつであるレリッシュの分子の間を架橋することを報告していました。今回、細胞の核内において、トランスグルタミナーゼ(TG)の架橋反応を介して、レリッシュ分子内の特定のアミノ酸(グルタミン)にポリアミンが架橋されることで、レリッシュのDNA結合能力が阻害され、過剰な免疫遺伝子の発現が抑制されることが判明しました。哺乳類においては、NF-κBの過剰な活性化は炎症疾患の原因となります。また哺乳類と昆虫においては、免疫の情報伝達経路のひとつであるNF-κB経路は相互に類似しており、進化的に保存されています。今回の発見により炎症疾患の原因解明や治療に寄与すると期待されます。.
4. Mizumura, H., Ogura, N., Aketagawa, J., Aizawa, M., Kobayashi, Y., Kawabata, S., and Oda, T., Genetic engineering approach to develop next-generation reagents for endotoxin quantification., Innate Immunity, DOI: 10.1177/1753425916681074, 23, 136-146, 2017.03, カブトガニの体液凝固因子群の組換えタンパク質を調製して、グラム陰性菌の細胞壁成分のリポ多糖(LPS)を検出する方法を開発した。これまで、生きたカブトガニから血球細胞を回収して、体液凝固成分を抽出し、リムスル試薬として調製する必要があったが、今回の組換えタンパク質の調製法の確立により、将来的にも安定的にLPS検出試薬の提供が可能となった。.
5. Sekihara, S., Shibata, T., Hyakkendani, M., and Kawabata, S., RNA interference directed against the transglutaminase gene triggers dysbiosis of gut microbiota in Drosophila. , J. Biol. Chem., doi:10.1074/jbc.M116.761791, 291, 25077-25087, 2016.11, 宿主の腸管は常に多種多様な感染微生物にさらされおり、宿主は巧妙に制御された免疫機構を発達させることで、腸内細菌叢の恒常性を保っています。著者らは、次世代シークエンサーによりショウジョウバエの腸内細菌の遺伝子解析を行い、野生型とトランスグルタミナーゼ遺伝子をノックダウンしたハエでは腸内細菌叢が大きく異なっていることを見出しました。また、腸管から単離した4種の細菌株(SK1~SK4)の抗菌ペプチドと活性酸素に対する耐性を比較したところ、常在菌が腸管内の環境に順応すると、試験管での培養した際の菌とは異なる性質を示すことが推定されました。さらに、無菌バエにSK1とSK4を1:1の比率で感染させると菌を単独で感染させたハエよりも短命になることが判明しました。今回の研究により、単離した細菌を無菌ハエに摂食させることで、腸内環境における細菌間、あるいは細菌と宿主間の相互作用研究に利用できることが判明しました。ハエだけでなく、ほ乳類やヒトに共生している腸内細菌叢の研究にも応用できる実験系であり、今後、宿主・細菌の共生の分子機構の理解に寄与することが期待されます。.
6. Shun-ichiro Kawabata, Crosslinking of a peritrophic matrix protein protects gut epithelia from bacterial exotoxins., PLoS Pathog., 10.1371/journal.ppat.1005244, 11, e1005244, 2015.10, Transglutaminase (TG) catalyzes protein-protein crosslinking, which has important and diverse roles in vertebrates and invertebrates. Here we demonstrate that Drosophila TG crosslinks drosocrystallin, a peritrophic matrix protein, to form a stable fiber structure on the gut peritrophic matrix. RNA interference (RNAi) of the TG gene was highly lethal in flies and induced apoptosis of gut epithelial cells after oral infection with Pseudomonas entomophila. Moreover, AprA, a metalloprotease secreted by P. entomophila, digested non-crosslinked drosocrystallin fibers, but not drosocrystallin fibers crosslinked by TG. In vitro experiments using recombinant drosocrystallin and monalysin proteins demonstrated that monalysin, a pore-forming exotoxin of P. entomophila, was adsorbed on the crosslinked drosocrystallin fibers in the presence of P. entomophila culture supernatant. In addition, gut-specific TG-RNAi flies had a shorter lifespan than control flies after ingesting P. entomophila, whereas the lifespan after ingesting AprA-knockout P. entomophila was at control levels. We conclude that drosocrystallin fibers crosslinked by TG, but not non-crosslinked drosocrystallin fibers, form an important physical barrier against exotoxins of invading pathogenic microbes..
7. Shun-ichiro Kawabata, Crosslinking of a peritrophic matrix protein protects gut epithelia from bacterial exotoxins., PLoS Pathog., 10.1371/journal.ppat.1005244, 11, e1005244, 2015.10, Transglutaminase (TG) catalyzes protein-protein crosslinking, which has important and diverse roles in vertebrates and invertebrates. Here we demonstrate that Drosophila TG crosslinks drosocrystallin, a peritrophic matrix protein, to form a stable fiber structure on the gut peritrophic matrix. RNA interference (RNAi) of the TG gene was highly lethal in flies and induced apoptosis of gut epithelial cells after oral infection with Pseudomonas entomophila. Moreover, AprA, a metalloprotease secreted by P. entomophila, digested non-crosslinked drosocrystallin fibers, but not drosocrystallin fibers crosslinked by TG. In vitro experiments using recombinant drosocrystallin and monalysin proteins demonstrated that monalysin, a pore-forming exotoxin of P. entomophila, was adsorbed on the crosslinked drosocrystallin fibers in the presence of P. entomophila culture supernatant. In addition, gut-specific TG-RNAi flies had a shorter lifespan than control flies after ingesting P. entomophila, whereas the lifespan after ingesting AprA-knockout P. entomophila was at control levels. We conclude that drosocrystallin fibers crosslinked by TG, but not non-crosslinked drosocrystallin fibers, form an important physical barrier against exotoxins of invading pathogenic microbes..
8. Shun-ichiro Kawabata, Factor B is the second lipopolysaccharide-binding protease zymogen in the horseshoe crab coagulation cascade., J. Biol. Chem. , doi:10.1074/jbc.M115.653196, 290, 19379-19386, 2015.07.
9. Shun-ichiro Kawabata, The N-terminal Arg residue is essential for autocatalytic activation of a lipopolysaccharide-responsive protease zymogen, Journal of Biological Chemistry
, 10.1074/jbc.M114.586933, 289, 25987-25995, 2014.07, Factor C, a serine protease zymogen involved in innate immune responses in horseshoe crabs, is known to be autocatalytically activated on the surface of bacterial lipopolysaccharides, but the molecular mechanism of this activation remains unknown. In this study, we show that wild-type factor C expressed in HEK293S cells exhibits a lipopolysaccharide-induced activity equivalent to that of native factor C. Analysis of the N-terminal addition, deletion, or substitution mutants shows that the N-terminal Arg residue and the distance between the N-terminus and the tripartite of lipopolysaccharide-binding site are essential factors for the autocatalytic activation, and that the positive charge of the N-terminus may interact with an acidic amino acid(s) of the molecule to convert the zymogen into an active form. Chemical cross-linking experiments indicate that the N-terminus is required to form a complex of the factor C molecules in sufficiently close vicinity to be chemically cross-linked on the surface of lipopolysaccharides. We propose a molecular mechanism of the autocatalytic activation of the protease zymogen on lipopolysaccharides functioning as a platform to induce specific protein-protein interaction between the factor C molecules..
10. Shun-ichiro Kawabata, Transglutaminase-Catalyzed Protein-Protein Cross-Linking Suppresses the Activity of the NF-κB-like Transcription Factor Relish, Science Signaling, DOI: 10.1126/scisignal.2003970, 6, 285, ra61, 2013.07, Cross-linking of proteins by mammalian transglutaminases (TGs) plays important roles in physiological
phenomena such as blood coagulation and skin formation. We show that Drosophila TG suppressed innate
immune signaling in the gut. RNA interference (RNAi) directed against TG reduced the life span of
flies reared under conventional nonsterile conditions but not of those raised under germ-free conditions. In
conventionally reared flies, TG RNAi enhanced the expression of genes encoding antimicrobial peptides in the
immune deficiency (IMD) pathway. Wild-type flies that ingested gut lysates prepared from conventionally
reared TG RNAi–treated flies had shorter life spans. In conventionally reared flies, TG RNAi triggered
apoptosis in the gut and induced the nuclear translocation of Relish, the NF-kB (nuclear factor kB)–like
transcription factor of the IMD pathway. Wild-type flies that ingested synthetic amine donors, which inhibit
the TG-catalyzed protein-protein cross-linking reaction, showed nuclear translocation of Relish and enhanced
expression of genes encoding IMD-controlled antimicrobial peptide genes in the gut. We conclude
that TG-catalyzed Relish cross-linking suppressed the IMD signaling pathway to enable immune tolerance
against commensal microbes..
11. Tagawa, K., Yoshihara, Y., Shibata, T., Kitazaki, K., Endo, Y., Fujita, T., Koshiba, T., and Kawabata, S., Microbe-specific C3b deposition in the horseshoe crab complement system in a C2/factor B-dependent or -independent manner., PLoS ONE, doi:10.1371/journal.pone.0036783, 7, e36783, 2012.05.
12. Koshiba, T., Yasukawa, K., Yanagi, Y., and Kawabata, S., Mitochondrial membrane potential is involved in the MAVS-mediated antiviral signaling., Science Signaling, 4, ra7 , 2011.02, Mitochondria, dynamic organelles that undergo cycles of fusion and fission, are the powerhouses of eukaryotic cells and are also involved in cellular innate antiviral immunity in mammals. Mitochondrial antiviral immunity depends on activation of the cytoplasmic retinoic acid–inducible gene I (RIG-I)–like receptor (RLR) signaling pathway and the participation of a mitochondrial outer membrane adaptor protein called MAVS (mitochondrial antiviral signaling). We found that cells that lack the ability to undergo mitochondrial fusion as a result of targeted deletion of both mitofusin 1 (Mfn1) and mitofusin 2 (Mfn2) exhibited impaired induction of interferons and proinflammatory cytokines in response to viral infection, resulting in increased viral replication. In contrast, cells with null mutations in either Mfn1 or Mfn2 retained their RLR-induced antiviral responses. We also found that a reduced mitochondrial membrane potential (DYm) correlated with the reduced antiviral response. The dissipation in DYm did not affect the activation of the transcription factor interferon regulatory factor 3 downstream of MAVS, which suggests that DYm and MAVS are coupled at the same stage in the RLR signaling pathway. Our results provide evidence that the physiological function of mitochondria plays a key role in innate antiviral immunity..
13. Haipeng, L., Wu, C., Matsuda, Y., Kawabata, S., Lee, B. L., Söderhäll, K., and Söderhäll, I., Peptidoglycan activation of the proPO-system without a peptidoglycan receptor protein (PGRP)? , Dev. Comp. Immunol., 35, 51-61, 2011.01.
14. Koshiba, T., Holman, H. A., Kubara, K., Yasukawa, K., Kawabata, S., Okamoto, K., Macfarlane, and Shaw, J. M., Structure-function analysis of the yeast Miro GTPase, Gem1p: implications for mitochondrial inheritance., J. Biol. Chem. , 10.1074/jbc.M110.180034, 286, 354-362, 2011.01.
15. Shibata, T., Ariki, S., Shinzawa, N., Miyaji, R., Suyama, H., Sako, M., Inomata, N., Koshiba, T., Kanuka, H., and Kawabata, S., Protein Crosslinking by Transglutaminase Controls Cuticle Morphogenesis in Drosophila., PLoS ONE, 10.1371/journal.pone.0013477, 5, e13477, 2010.10.
16. Ueda, Y., Ohwada, S., Abe, Y., Shibata, T., Iijima, M., Yoshimitsu, Y., Koshiba, T., Nakata, M., Ueda, T., and Kawabata, S., Factor G utilizes a carbohydrate-binding cleft that is conserved between horseshoe crab and bacteria for the recognition of β-1,3-D-glucans, Journal of Immunology, 2009.09.
17. Yasukawa, K., Oshiumi, H., Takeda, M., Ishihara, N., Yanagai, Y., Seya, T., Kawabata, S., and Koshiba, T, Mitofusin 2 inhibits mitochondorial antiviral signaling, Science Signaling , 2, ra47 , 2009.08.
18. S. Ariki, S. Takahara, T. Shibata, T. Fukuoka, A. Ozaki, Y. Endo, T. Fujita, T. Koshiba, and S. Kawabata, Factor C acts as a lipopolysaccharide-responsive C3 convertase in horseshoe crab complement activation, Journal of Immunology, 181巻、7994-8001, 2008.12.
19. Matusda, Y., Koshiba,T., Osaki, T., Suyama, H., Arisaka, F., Toh, Y., and Kawabata, S., An arthropod cuticular chitin-binding protein endows injured sites with transglutaminase-dependent mesh. , Journal of Biological Chemistry, 282巻、37316-37324 , 2007.12.
20. Matsuda, Y., Osaki, T., Hashii, T., Koshiba, T., and Kawabata, S., A cysteine-rich protein from an arthropod stabilizes clotting mesh and immobilizes bacteria at injured sites., Journal of Biological Chemistry, 282巻, 37316-37324 , 2007.11.
21. Takumi Koshiba, Tomoyuki Hashii, Shun-ichiro Kawabata, A structural perspective on the interaction between lipopolysaccharide and factor C, a receptor involved in recognition of Gram-negative bacteria., Journal of Biological Chemistry, 282巻3962-3967, 2007.02.
22. Aya Osaki, Shigeru Ariki, Shun-ichiro Kawabata, An antimicrobial peptide tachyplesin acts as a secondary secretagogue and amplifies lipopolysaccharide-induced hemocyte exocytosis, FEBS Jounarl, 10.1111/j.1742-4658.2005.04800.x, 272, 15, 3863-3871, 272, 3863-3871, 2005.06.
23. Manabu Iijima, Tomonori Hashimoto, Yasuyuki Matsuda, Taku Nagai, Youichiro Yamano, Tomohiko Ichi, Tsukasa Osaki, Shun-ichiro Kawabata, Comprehensive sequence analysis of horseshoe crab cuticular proteins and their involvement in transglutaminase-dependent cross-linking, FEBS Journal, 10.1111/j.1742-4658.2005.04891.x, 272, 18, 4774-4786, 2005.08.
主要総説, 論評, 解説, 書評, 報告書等
1. Shibata, T. and Kawabata, S., Pluripotency and a secretion mechanism of Drosophila Transglutaminase., 2018.03.
2. Shun-ichiro Kawabata, Transglutaminase in Invertebrates., In Transglutaminases: multiple functional modifier and targets for new drug discovery (Hitomi, K., Kojima, S., and Fesus, L. Eds.) (2015), pp 117-127, Springer, Tokyo, Heidelberg, New York, and London., 2016.06.
3. Cerenius, L., Kawabata, S., Lee. B. L., Nonaka, M., and Söderhäll, K., Proteolytic cascades and their involvement in invertebrate immunity., Trends in Biochemical Sciences, 2010.07.
4. Kawabata, S., Immunocompetent molecules and their response network in horseshoe crabs. In Invertebrate Immunity , 2010.07.
5. Kawabata, S. and Muta, T., JB Reflections and Perspectives. Sadaaki Iwanaga: discovery of the lipopolysaccharide- and β-1,3-D-glucan-mediated proteolytic cascade and unique proteins in invertebrate immunity., Journal of Biochemistry, 2010.06.
6. Shun-ichiro Kawabata, Takumi Koshiba, Toshio Shibata, The lipopolysaccharide-activated innate immune response network of the horseshoe crab, Invertebrate Survival Journal, 2009.05.
主要学会発表等
1. Shun-ichiro Kawabata , Drosophila transglutaminase (dTG) regulates transcriptional activity by incorporating polyamines into the NF-kB-like transcription factor Relish
, 2018.06.
2. Shibata, T., Maki, K., Fujikawa, T., and Kawabata, S., Transglutaminase-catalyzed crosslinking of peritrophic matrix proteins maintains the gut epithelial immunity in Drosophila. , Entomology 2017 in the Annual meeting of Entomological Society of America., 2017.11.
3. hibata, T., Maki, K., Fujikawa, T., and Kawabata, S., Transglutaminase-catalyzed crosslinking of peritrophic matrix proteins maintains the gut epithelial immunity in Drosophila., European Drosophila Research Conference, 2017.09.
4. Shun-ichiro Kawabata, Transglutaminase-catalyzed relish crosslinking suppresses innate immune signaling in the Drosophila., Gordon Research Conference on Transglutaminase in Human Disease Processes, 2014.06.
5. Shun-ichiro Kawabata, Transglutaminase-Catalyzed Protein-Protein Crosslinking Maintains the Gut Epithelial Immunity in Drosophila., The 55th Annual Drosophila Research Conference, 2014.03.
6. Shun-ichiro Kawabata, Transglutaminase-catalyzed crosslinking suppresses the activity of the NF-κB-like transcription factor relish in Drosophila., The First Asian Invertebrate Immunology Symposium, 2014.02.
7. Shun-ichiro Kawabata, Transglutaminase-catalyzed protein crosslinking suppresses innate immune signaling in the Drosophila gut, 国際エンドトキシン自然免疫学会, 2012.09, Mammalian transglutaminases (TGs) play important roles in numerous physiological phenomena such as blood coagulation and skin formation via protein-protein crosslinking. Recently, we reported that the RNAi of the TG gene in Drosophila causes a pupal semi-lethal phenotype and abnormal morphology, including abnormal wing formation and abdominal melanization (PLoS ONE, 2010). TG-RNAi flies had a shorter life span than their wild-type counterparts, and approximately 90% of flies died within 30 days after eclosion under conventionally reared conditions. We show that Drosophila cytoplasmic TG suppresses innate immune signaling in the gut. TG-RNA-mediated interference (TG-RNAi) caused a short life span under non-sterile conventionally reared conditions, but not under germ-free conditions. Under conventionally reared conditions, TG-RNAi enhanced the expression of immune deficiency (IMD) pathway-controlled antimicrobial peptide genes. Ingestion of gut lysates prepared from conventionally reared TG-RNAi flies into non-TG-RNAi flies resulted in the short life span of the recipients. TG-RNAi under conventionally reared conditions triggered severe apoptosis in the gut and induced the translocation of Relish, the NF-κB-like transcription factor of the IMD pathway, from the cytoplasm to the nucleus. Ingestion of synthetic amine donors by non-TG-RNAi flies, which inhibits the TG-catalyzed protein-protein crosslinking reaction, also induced the nuclear translocation of Relish and enhanced the expression of IMD-controlled antimicrobial peptide genes in the gut. We conclude that TG-catalyzed Relish crosslinking suppresses the IMD-signaling pathway to maintain a buffered threshold required for immune tolerance against commensal microbes..
8. Shun-ichiro Kawabata, Pattern recognition for β-1,3-D-glucans by factor G is accomplished via a carbohydrate-binding cleft that is evolutionally conserved between horseshoe crab and bacteria., STINT, 2010.03.
9. Shun-ichiro Kawabata , Horseshoe crab factor G utilizes a carbohydrate-binding cleft that is conserved among invertebrates and bacteria for the recognition of β-1,3-glucans. , International Society of Developmental and Comparative Immunology, 2009.07.
10. Shun-ichiro Kawabata, A lipopolysaccharide-responsive C3 convertase in horseshoe crab complement activation, Jacques-Monod conference, 2009.05.
11. Shun-ichiro Kawabata, A structural perspective on the interaction between lipopolysaccharide and horseshoe crab factor C, Regulation in Innate Immunity, 2008.10.
12. Shun-ichiro Kawabata, Amplification of the horseshoe crab innate immune reaction by an antimicrobial peptide, 5th World Fisheries Congress, 2008.10.
13. Shun-ichiro Kawabata, Chitin-binding proteins involved in the horseshoe crab innate immunity, Jacques-Monod Conference, 2006.06.
14. Shun-ichiro Kawabata, A serine protease zymogen on the horseshoe crab hemocyte functions as a pattern-recognition protein for lipopolysaccharides., The 16th Naito Conference on Innate Immunity in Medicine and Biology [I]., 2003.10.
15. Shun-ichiro Kawabata, Molecular basis of non-self recognition by horseshoe crab lectins. NEC soft-Kyushu University Seminar. The front-line of protein structure-function studies, NEC soft-Kyushu University Seminar, 2003.10.
特許出願・取得
特許出願件数  3件
特許登録件数  0件
学会活動
所属学会名
国際比較免疫学会
日本糖質学会
日本蛋白質科学会
エンドトキシン研究会
日本比較免疫学会
日本生体防御学会
日本ペプチド学会
日本生化学会
学協会役員等への就任
2018.03~2020.03, 日本生化学会, 論文編集委員.
2016.04~2017.02, 日本生体防御学会, 運営委員.
2013.11~2015.11, 日本生化学会, 日本生化学会九州支部長.
2013.11~2015.11, 日本生化学会, 理事.
2012.10~2015.10, 日本生化学会, 代議員.
2006.04, 日本比較免疫学会, 副会長.
2001.01~2016.03, エンドトキシン研究会, 運営委員.
2001.01, 日本生体防御学会, 理事.
学会大会・会議・シンポジウム等における役割
2016.07.07~2016.07.09, 日本生体防御学会, 座長(Chairmanship).
2014.05.17~2014.05.18, 日本生化学会九州支部例会, 座長(Chairmanship).
2014.02.14~2014.02.15, Asian Invertebrate Immunity Symposium, 座長(Chairmanship).
2008.10.16~2009.10.17, Swedish-Japan STINT-meeting on Innate Immunity, 座長(Chairmanship).
2006.08, 特定領域公開シンポジウム, 司会(Moderator).
2005.10, Innate immunity in medicine and biology, オーガナイザー.
2016.07.07~2016.07.09, 日本生体防御学会, 学会シンポジウムのオーガナイズと座長.
2015.05.16~2015.05.17, 日本生化学会九州支部例会, 支部長.
2014.05.17~2014.05.18, 日本生化学会九州支部例会, 支部長および支部例会長.
2014.02.14~2014.02.15, Asian Invertebrate Immuntiy Symposium, オーガナイザー、座長.
2008.10.16~2008.10.17, wedish-Japan STINT-meeting on Innate Immunity, Organizer.
2005.10, Innate Immunity in Medicine and Biology, オーガナイザー.
学会誌・雑誌・著書の編集への参加状況
2018.03~2020.03, Journal of Biochemistry, 国際, 編集委員.
2000.01~2017.12, Developmental and Comparative Immunology, 国際, 査読委員.
2008.04~2016.03, Journal of Biochemistry, 国際, 査読委員.
2005.01~2017.12, Microbiology and Immunology, 国際, 編集委員.
学術論文等の審査
年度 外国語雑誌査読論文数 日本語雑誌査読論文数 国際会議録査読論文数 国内会議録査読論文数 合計
2018年度 20        20 
2017年度 20        20 
2016年度 30        30 
2014年度 30        30 
2013年度 30        30 
2012年度 20    20  20  60 
2011年度 14        14 
2010年度 54        54 
2009年度 20        20 
2008年度 25        25 
2007年度 20        20 
2006年度 20        20 
その他の研究活動
海外渡航状況, 海外での教育研究歴
University of Washington, Seattle, USA, UnitedStatesofAmerica, 1989.02~1991.02.
外国人研究者等の受入れ状況
2015.11~2015.11, 2週間以上1ヶ月未満, National University of Singapore, India.
2009.02~2009.02, 2週間未満, Puget Sound Blood Center, UnitedStatesofAmerica, 学内資金.
2008.02~2008.03, 2週間以上1ヶ月未満, University of Uppsala, China, 外国政府・外国研究機関・国際機関.
2008.03~2008.03, 2週間未満, University of Washington, Seattle, USA, UnitedStatesofAmerica, 学内資金.
2005.03~2005.06, 1ヶ月以上, University of Washington, Seattle, USA, UnitedStatesofAmerica, 日本学術振興会.
受賞
Developmental and Comparative Immunology Top Reviewer 2009-2010, Elsevier, 2011.01.
比較免疫学会 古田賞, 日本比較免疫学会, 2008.08.
日本生化学会奨励賞, 日本生化学会, 1995.10.
研究資金
科学研究費補助金の採択状況(文部科学省、日本学術振興会)
2015年度~2017年度, 基盤研究(B), 代表, 架橋酵素による自然免疫の応答制御と腸内細菌の維持機構.
2012年度~2013年度, 新学術領域研究, 代表, 腸内細菌により誘導されるImd経路を介したシグナル伝達制御と腸管の恒常性維持.
2012年度~2014年度, 基盤研究(C), 代表, 腸管における架橋酵素を介したシグナル伝達制御と腸内細菌との共生成立の分子機構.
2001年度~2005年度, 特定領域研究, 代表, 自然免疫による異物認識の分子基盤の総括と評価.
2001年度~2005年度, 特定領域研究, 代表, パターン認識蛋白質の構造機能解析.
2000年度~2001年度, 特定領域研究(C), 代表, パターン認識蛋白質の構造機能解析.
共同研究、受託研究(競争的資金を除く)の受入状況
2018.04~2019.03, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2017.04~2018.03, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2016.04~2017.03, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2015.04~2016.03, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2014.04~2015.03, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2013.05~2014.03, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2012.04~2013.03, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2011.04~2012.03, 代表, 抗菌・抗真菌活性を有するタンパク質・ペプチド検索およびカブトガニのゲル化機構の解明.
2009.10~2010.09, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2008.03~2009.02, 代表, カブトガニ生体防御機構の高度利用.
2002.02~2004.01, 代表, カブトガニ生体防御系の高度利用.
寄附金の受入状況
2013年度, 上原記念生命科学財団, 上原記念生命科学財団 平成25年度研究助成.
2013年度, 日本応用酵素協会・三菱田辺製薬, 日本応用酵素協会 平成25年度酵素研究助成.
2012年度, 公益財団法人 日本応用酵素協会, 日本応用酵素協会平成24年度酵素研究助成/腸管における架橋酵素による情報伝達制御と腸内細菌との共生成立の分子機構.
2009年度, 財団法人 武田科学振興財団, 無菌バエを用いた感染菌認識と創傷治癒の分子機構の解明.
2008年度, 日本応用酵素協会, 平成20年度日本応用酵素協会研究助成金.
2005年度, 日本応用酵素協会, リポ多糖認識に関わるプロテアーゼの構造機能解析.
2004年度, 日本応用酵素協会, プロテアーゼを介したリポ多糖認識とシグナル伝達の分子機構の解明.
2003年度, 日本応用酵素協会, リポ多糖受容体として機能するセリンプロテアーゼとシグナル伝達の分子機構の解明.
学内資金・基金等への採択状況
2009年度~2010年度, 九州大学教育研究プログラム研究拠点形成プロジェクト(タイプE), 代表, 無脊椎動物の創傷治癒、および腸内での感染微生物認識の分子機構の解明.

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