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植田 正(うえだ ただし) データ更新日:2019.06.20

教授 /  薬学研究院 臨床薬学部門 生命薬学


主な研究テーマ
痛み関連分子(P2X4)に強く結合する抗体の創製
キーワード:SDBB, P2X4分子, 神経障害性疼痛
2007.04.
臨床診断に用いられる酵素の高機能化
キーワード:糖尿病、安定化、アミノ酸変異
2007.04.
タンパク質の異化に関する研究
キーワード:タンパク質の劣化、老化、凝集、コンフォメーショナルディジーズ、蛋白質内のアミノ酸残基の異性化
2000.01.
抗体(特にFab分子)のタンパク質工学
キーワード:抗体、変異体、タンパク質工学
2002.04.
タンパク質の構造生物学
キーワード:タンパク質、NMR、X線結晶解析、相互作用
2000.01.
従事しているプロジェクト研究
創薬等ライフサイエンス研究支援基盤事業
2017.04~2021.03, 代表者:大戸茂弘, 九州大学, AMED
グリーンファルマを基盤にした創薬オープンイノベーションの推進.
創薬等ライフサイエンス研究支援基盤事業
2017.04~2021.03, 代表者:大戸茂弘, 九州大学, AMED
グリーンファルマを基盤にした創薬オープンイノベーションの推進.
最先端研究基盤事業「化合物ライブラリーを活用した創薬等最先端研究・教育基盤の整備」アンメットディカル・ニーズの高い難治性疾患に対する治療薬の開発
2010.03~2012.03, 代表者:井上和秀, 九州大学大学院薬学研究院, 九州大学
九州大学において難治性疾患に対する治療薬の開発を行うため、その発症機構の解明、発症機構に基づく治療薬の開発を行う.
最先端研究基盤事業「化合物ライブラリーを活用した創薬等最先端研究・教育基盤の整備」アンメットディカル・ニーズの高い難治性疾患に対する治療薬の開発
2010.03~2012.03, 代表者:井上和秀, 九州大学大学院薬学研究院, 九州大学
九州大学において難治性疾患に対する治療薬の開発を行うため、その発症機構の解明、発症機構に基づく治療薬の開発を行う.
九大P&P(Aタイプ)
2009.04~2011.03, 代表者:井上和秀, 九州大学大学院薬学研究院, 九州大学
九州大学において学際的に痛みのイメージングを多角的に行う.
平成21年度独立行政法人日本学術振興会先端研究拠点事業-拠点形成型-「グリアニューロン相互作用をターゲットとした難治性疼痛発症機序解明と創薬への展開」
2009.04~2011.03, 代表者:有川節夫, 九州大学, 九州大学(日本)
九州大学大学院薬学研究院井上和秀教授を日本側コーディネーターとして、最先端の難治性疼痛治療薬創製に向けて、基礎研究の充実と戦略的トランスレーショナルリサーチのための臨床研究者育成を実践する国際的な疼痛研究コンソーシアムの確立を目指す。.
リスクサイエンス研究教育拠点
2007.04~2010.03, 代表者:下東康幸, 九州大学大学院理学研究院, 九州大学
リスクサイエンスに関する研究を共同で推進する。アレルギーの発症機構の解析、抑制法の開発などを担当している。.
九大P&P(Aタイプ)
2007.04~2010.03, 代表者:神田大輔, 九州大学生体防御医学研究所, 九州大学
九州大学が九州圏の構造生物学の拠点となるシステムづくりとその実現.
タンパク3000プロジェクト
2002.04~2007.03, 代表者:田之倉 優, 東京大学, 東京大学
日本国内でタンパク質の構造を3000種類決定する。九州大学大学院薬学研究院は東京大学大学院農学研究科の田之倉教授(中核機関代表)のサブ機関であり、サブ機関代表は植田がつとめる。新規タンパク質の調製、構造決定を担当している。.
研究業績
主要著書
1. 植田 正 他, 薬系免疫学(改訂第3版), 南江堂, [免疫のしくみ」pp7-11、「免疫に関する器官と細胞」 pp13-19、 「抗原・抗体・補体」 pp21-34, 2018.02.
2. 植田 正 他, 薬系免疫学(改訂第2版), 南江堂, 「免疫に関する器官と細胞」 pp11-17 「抗原・抗体・補体」 pp18-32, 2012.09.
3. 財津 潔、鶴田泰人、植田 正他13名, 薬学領域の機器分析学, 廣川書店, pp242-251, 2009.03.
4. 植田 正他26名, 基礎から学ぶ構造生物学, 共立出版, 植田 正pp98-pp102, 2008.03.
5. 植田 正、前仲勝実編集  植田 正他14名, 薬系免疫学, 南江堂, 執筆担当pp1-pp31, 2007.10.
6. Takatoshi Ohkuri, Tadashi Ueda, Taiji Imoto, Existence of Condensed Structures in Denatured Lysozyme and their Contributions to the Folding (ed. Tony R. Obalinsky) in Protein Folding: New Research, Nova Scieince Publisers. Inc., pp173-194, 2006.05.
7. Tadashi Ueda and Taiji Imoto, Identification of a core region and key residues in the refolding of reduced hen lysozyme (ed. by M. Gromiha and S. Selvaraj) in Recent Research Developments in Protein Folding, Stability and Design 2002, Reseach Signpost, Kerala, India,  pp.219-241, 2002.12.
主要原著論文
1. Tatsuhiro Igawa, Shuhei Kishikawa, Yoshito Abe, Tomohiro Yamashita, Saki Nagai, Mitsunori Shiroishi, Chinatsu Shinozaki, Hiroyuki Tanaka, Hidetoshi Tozaki-Saitoh, Makoto Tsuda, Kazuhide Inoue, Tadashi Ueda, Evidence for detection of rat P2X4 receptor expressed on cells by generating monoclonal antibodies recognizing the native structure, Purinergic Signalling, 10.1007/s11302-019-09646-5, 2019.01, [URL], P2X purinergic receptors are ATP-driven ionic channels expressed as trimers and showing various functions. A subtype, the P2X4 receptor present on microglial cells is highly involved in neuropathic pain. In this study, in order to prepare antibodies recognizing the native structure of rat P2X4 (rP2X4) receptor, we immunized mice with rP2X4's head domain (rHD, Gln111-Val167), which possesses an intact structure stabilized by S-S bond formation (Igawa and Abe et al. FEBS Lett. 2015), as an antigen. We generated five monoclonal antibodies with the ability to recognize the native structure of its head domain, stabilized by S-S bond formation. Site-directed mutagenesis revealed that Asn127 and Asp131 of the rHD, in which combination of these amino acid residues is only conserved in P2X4 receptor among P2X family, were closely involved in the interaction between rHD and these antibodies. We also demonstrated the antibodies obtained here could detect rP2X4 receptor expressed in 1321N1 human astrocytoma cells..
2. Yoshito Abe, Naoki Odawara, Nantanat Aeimhirunkailas, Hinako Shibata, Naoki Fujisaki, Hirofumi Tachibana, Tadashi Ueda, Inhibition of amyloid fibril formation in the variable domain of λ6 light chain mutant Wil caused by the interaction between its unfolded state and epigallocatechin-3-O-gallate, Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects, 10.1016/j.bbagen.2018.08.006, 1862, 12, 2570-2578, 2018.12, [URL], Background: Light chains are abnormally overexpressed from disordered monoclonal B-cells and form amyloid fibrils, which are then deposited on the affected organ, leading to a form of systemic amyloidosis known as AL (Amyloid Light chain) amyloidosis. A green tea catechin, epigallocatechin-3-O-gallate (EGCG), which is thought to inhibit various amyloidoses, is a potent inhibitor of amyloid fibril formation in AL amyloidosis. Methods: An amyloidogenic variable domain in λ6 light chain mutant, Wil was incubated in the presence of EGCG. The incubation products were analyzed by SDS-PAGE and reverse-phase HPLC. The interaction between Wil and EGCG was observed by using NMR and tryptophan fluorescence. Results: EGCG inhibited the amyloid fibril formation of Wil at pH 7.5 and 42 °C. Under these conditions, most Wil populations were in the unfolded state and several chemical reactions, i.e., oxidation and/or covalent bond oligomerization could be induced by auto-oxidated EGCG. Moreover, we found that EGCG bound to the unfolded state of Wil with higher affinity (Kd = 7 μM). Conclusions: Inhibition of amyloid fibril formation of Wil was caused by 1) EGCG binding to unfolded state rather than folded state and 2) chemical modifications of Wil by auto oxidation of EGCG. General significance: In the competitive formation of amyloid fibrils and off-pathway oligomers, EGCG produces the latter immediately after it preferentially binds to the unfolded state. It may be general mechanism of EGCG inhibition for amyloidosis..
3. Mitsunori Shiroishi, Yuji Ito, Kenta Shimokawa, Man Lee, Takahiro Kusakabe, Tadashi Ueda, Structure–function analyses of a stereotypic rheumatoid factor unravel the structural basis for germline-encoded antibody autoreactivity, Journal of Biological Chemistry, 10.1074/jbc.M117.814475, 293, 18, 7008-7016, 2018.01, [URL], Rheumatoid factors (RFs) are autoantibodies against the fragment-crystallizable (Fc) region of IgG. In individuals with hematological diseases such as cryoglobulinemia and certain B cell lymphoma forms, the RFs derived from specific heavy- and light-chain germline pairs, so-called “stereotypic RFs,” are frequently produced in copious amounts and form immune complexes with IgG in serum. Of note, many structural details of the antigen recognition mechanisms in RFs are unclear. Here we report the crystal structure of the RF YES8c derived from the IGHV1-69/IGKV3-20 germline pair, the most common of the stereotypic RFs, in complex with human IgG1-Fc at 2.8 Å resolution. We observed that YES8c binds to the CH2–CH3 elbow in the canonical antigen-binding manner involving a large antigen–antibody interface. On the basis of this observation, combined with mutational analyses, we propose a recognition mechanism common to IGHV1-69/IGKV3-20 RFs: (1) the interaction of the Leu
432
–His
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region of Fc enables the highly variable complementarity-determining region (CDR)-H3 to participate in the binding, (2) the hydrophobic tip in the CDR-H2 typical of IGHV1-69 antibodies recognizes the hydrophobic patch on Fc, and (3) the interaction of the highly conserved RF light chain with Fc is important for RF activity. These features may determine the putative epitope common to the IGHV1-69/IGKV3-20 RFs. We also showed that some mutations in the binding site of RF increase the affinity to Fc, which may aggravate hematological diseases. Our findings unravel the structural basis for germline-encoded antibody autoreactivity..
4. Abe Y, Shioi S, Kita S, Nakata H, Maenaka K, Kohda D, Katayama T, Ueda T., X-ray crystal structure of Escherichia coli HspQ, a protein involved in the retardation of replication initiation, FEBS Lett., 2017.11.
5. Shohei Mine, Masahiro Watanabe, Saori Kamachi, Yoshito Abe, Tadashi Ueda, The structure of an archaeal β-glucosaminidase provides insight into glycoside hydrolase evolution., J. Biol. Chem., 10.1074/jbc.M116.766535., 292, 12, 4996-5006, 2017.01.
6. Hitomi Nakamura, Takatoshi Ohkuri, Takanori So, Tadashi Ueda, Relationship between the magnitude of IgE production in mice and conformational stability of the house dust mite allergen, Der p 2., Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, 10.1016/j.bbagen, in press, 2016.06.
7. Yoshito Abe, Mitsuru Kubota, Shinta Takazaki, Yuji Ito, Hiromi Yamamoto, Dongchon Kang, Tadashi Ueda, Taiji Imoto, Effect on catalysis by replacement of catalytic residue from hen egg white lysozyme to Venerupis philippinarum lysozyme, Protein Science, 10.1002/pro.2966, 25, 9, 1637-1647, 2016.06.
8. Yoshito Abe, Naoki Fujisaki, Takanori Miyoshi, Noriko Watanabe, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Functional analysis of CedA based on its structure: residues important in binding of DNA and RNA polymerase and in the cell division regulation, The Journal of Biochemistry, 10.1093/jb/mvv096, 159, 2, 217-223, 2016.02.
9. Takahiro Aramaki, Yoshito Abe, Kaori Furutani, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Basic and aromatic residues in the C-terminal domain of PriC are involved in ssDNA and SSB binding., J. Biochem., 10.1093/jb/mvv014., 157, 6, 529-537, 2015.06.
10. Yoshito Abe, Takatoshi Ohkuri, Sachiko Yoshitomi, Tadashi Ueda, Role of the osmolyte taurine on the folding of a model protein, hen egg white lysozyme, under a crowding condition, AMINO ACIDS, 10.1007/s00726-015-1918-0, 47, 5, 909-915, 2015.05.
11. Tatsuhiro Igawa, Yoshito Abe, TSUDA MAKOTO, Kazuhide Inoue, Tadashi Ueda, Solution structure of the rat P2X4 receptor head domain involved in inhibitory metal binding, FEBS LETTERS, 10.1016/j.febslet.2015.01.034, 589, 6, 680-686, 2015.03.
12. Saki Fujiyama, Yoshito Abe, Junya Tani, Masashi Urabe, Kenji Sato, Takahiko Aramaki, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Structure and mechanism of the primosome protein DnaT-functional structures for homotrimerization, dissociation of ssDNA from the PriB.ssDNA complex, and formation of the DnaT.ssDNA complex, FEBS JOURNAL, 10.1111/febs.13080, 281, 23, 5356-5370, 2014.12.
13. Saki Fujiyama, Yoshito Abe, Taiichi Takenawa, Takahiko Aramaki, Seijiro Shioi, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Involvement of histidine in complex formation of PriB and single-stranded DNA, BBA-proteins and proteomics, 1844, 2, 299-307, 2014.02.
14. Takatoshi Ohkuri, Eri Murase, Sun Shu-Lan, Jun Sugitani, Tadashi Ueda, Characterization of deamidation at Asn138 in L-chain of recombinant humanized Fab expressed from Pichia pastoris, J.Biochem, 154, 4, 333-340, 2013.10.
15. Takahiko Aramaki, Yoshito Abe, Takatoshi Ohkuri, Tomonori Mishima, Shoji Yamashita, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Domain separation and characterization of PriC, a replication restart primosome factor in Escherichia coli. , Genes to Cells, 18, 9, 723-732, 2013.09.
16. Takahiko Aramaki, Yoshito Abe, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Solution structure of the N-terminal domain of a replication restart primosome factor, PriC, in Escherichia coli., Protein Science, 22, 9, 1279-1286, 2013.09.
17. Masato Abe, Yoshito Abe, Takaoshi Ohkuri, Tomonori Mishima, Akira Monji, Shigenobu Kanba, Tadashi Ueda, Mechanism for retardation of amyloid fibril formation by sugars in Vλ6 protein., Protein Science, 22,4,467-474, 4, 467-474, 2013.04.
18. Tatsuhiro Igawa, Sadayuki Higashi, Yoshito Abe, Takatoshi Ohkuri, Hiroyuki Tanaka, satoshi morimoto, 山下 智大, TSUDA MAKOTO, Kazuhide Inoue, Tadashi Ueda, Preparation and characterization of a monoclonal antibody against the refolded and functional extracellular domain of rat P2X4 receptor, J. Biochem., 153, 3, 275-282, 2013.03.
19. Kameoka D, Ueda T, Imoto T., Effect of the Conformational Stability of the CH2 Domain on the Aggregation and Peptide Cleavage of a Humanized IgG., Appl Biochem Biotechnol., 164, 5, 642, 2011.07.
20. Ohkuri T, Nagatomo S, Oda K, So T, Imoto T, Ueda T, A Protein's conformational stability is an immunolgically dominant factor: Evidence that free-energy barriers for protein unfolding limit the immunolgenicity of foreign proteins, The Journal of Immunlogy, 185, 4199-4205, 2010.10, 蛋白質は立体構造を保持した状態でその機能を発揮する。蛋白質は往々にして、その安定性を高めることで有用性が上がることが知られている。一方、生体内で蛋白質抗原は、立体構造が壊れた状態で細胞内プロテアーゼにより分解され抗原性を発揮する。従って、免疫応答にも蛋白質の安定性が関与するということを示唆する知見は得られていた。本報告では、蛋白質抗原が免疫応答を引き起こす主要な要因の一つは、蛋白質抗原の構造安定性であることを世界で初めて実証した。この研究成果は,最近世界的に使用が広がっている抗体医薬品の機能を高めるためにアミノ酸配列を改変したとしても、不測の免疫応答を回避する方策を示唆したものである。この成果によって、今後、高機能化蛋白質医薬品の研究が一層進展することが期待される.
21. Tomonori Mishima, Takatoshi Ohkuri, Akira Monji, Takaaki Kanemaru, Yoshito Abe, Tadashi Ueda, Effect of His mutantions on the fibrillation of amyloidogenid Vλ6 protein Wil under acidic and physicological conditions, Biochemical and Biophysical Research Communication, 391, 1, 615, 2010.01.
22. Mishima T, Ohkuri T, Monji A, Kanemaru T, Abe Y, Ueda T, Residual Structures in the Acid-Unfolded States of Vlambda6 Proteins Affect Amyloid Fibrillation, J Mol Biol, 392(4):1033-43, 2009.10.
23. Keyamura K, Abe Y, Higashi M, Ueda T, Katayama T., DiaA dynamics are coupled with changes in initial origin complexes leading to helicase loading., J Biol Chem, 284(37):25038-50, 2009.09.
24. Ueda Y, Ohwada S, Abe Y, Shibata T, Iijima M, Yoshimitsu Y, Koshiba T, Nakata M, Ueda T, Kawabata SI., Factor G Utilizes a Carbohydrate-Binding Cleft That Is Conserved between Horseshoe Crab and Bacteria for the Recognition of {beta}-1,3-d-Glucan, J Immnol, 183(6):3810-8, 2009.09.
25. Kameoka D, Matsuzaki E, Ueda T, Imoto T, Effect of buffer species on the unfolding and the aggregation of humanized IgG, The Journal of Biochemistry, 142、3、383, 2007.09.
26. Goto T, Abe Y, Kakuta Y, Takeshita K, Imoto T, Ueda T, Crystal structure of Tapes japonica lysozyme with substrate analogue; Structural basis of the catalytic mechanism and manifestation of its chitinase activity accompany with quaternary structural change, Jounal of Biological Chemistry, 282、37、27459, 2007.09.
27. Makiko Nagata-Uchiyama, Masashi Yaguchi, Yugo Hirano and Tadashi Ueda, Expression and Purification of Uniformly 15N-Labeled Amyloid beta Peptide 1-40 in Escherichia coli, Protein & Peptide Letters, 14, 8, 788-792, 2007.09.
28. Abe Y, Jo T, Matsuda Y, Matsunaga C, Katayama T, Ueda T, Structure and function of DnaA N-terminal domains: Specific sites and mechanisms in inter-DnaA interaction and in DnaB helicase loading on Ori C, Jounal of Biological Chemistry, 282、24、17816-17827, 2007.06.
29. Yoshida Y, Ohkuri T, Takeda C, Kuroki R, Izuhara K, Imoto T, Ueda T, Analysis of internal motions of interleukin 13 variant associated with severe bronchial asthma using 15N relaxation measurements, Biochem. Biophys. Res. Commun., 358、1、292-297, 2007.06.
30. Mishima T, Ohkuri T, Monji A, Imoto T, Ueda T, A paticular hydrophobic cluster in the residual structure of reduced lysozyme drastically affects the amyloid fibrils formation, Biochem. Biophys. Res. Commun., 356, 3, 769-772, 2007.05.
31. Fujii T, Ohkuri T, Onodera R, Ueda T, Stable supply of large amounts of human Fab from the inclusion bodies in E. coli., The Journal of Biochemistry, 141、5、699-707, 2007.05.
32. Mishima T, Ohkuri T, Monji A, Imoto T, Ueda T, Amyloid formation in denatured single-mutant lysozyme where residual structures are modulated, Protein Science, 15, 10, 2448-2452, 2006.10.
33. Ohkuri T, Imoto T, Ueda T, Effect of W62G mutation of hen lysozyme on the folding in vivo, Biochem. Biophys Res. Commun., 10.1016/j.bbrc.2005.10.009, 338, 2, 820-824, 338, 2, 820-824, 2005.12.
34. Yoshida Y, Ohkuri T, Kino T, Ueda T and Imoto T, Elucidation of the relationship between enzyme activity and internal motion using a lysozyme stabilized by cavity-filling mutations, Cellular and Molecular Life Sciences, 10.1007/s00018-005-5053-z, 62, 9, 1047-1055, 62, 5, 1047-1055, 2005.05.
35. Ohkuri T, Shioi S, Imoto T, Ueda T, Effect of the structure of the denatured state of lysozyme on the aggregation reaction at the early stages of folding from the reduced form, J. Mol. Biol., 10.1016/j.jmb.2005.01.022, 347, 1, 159-168, 347、1、159-168, 2005.03.
36. Ueno K, Ueda T, Sakai K, Abe Y, Hamasaki N, Okamoto M, Imoto T, Evidence for a novel racemization process of an asparaginyl residue in mouse lysozyme under physiological conditions, Cellular and Molecular Life Sciences, 10.1007/s00018-004-4412-5, 62, 2, 199-205, 62、2、199-205, 2005.01.
37. Shioi S, Ose T, Maenaka K, Shiroishi M, Abe Y, Kohda D, Katayama T, Ueda T, Crystal structure of a biologically functional form of PriB from Escherichia coli reveals a potential single-stranded DNA-binding site, Biochem. Biophys. Res. Commun., 10.1016/j.bbrc.2004.11.104, 326, 4, 766-776, 326、4、766-776, 2005.01.
38. Wirmer J, Schlorb C, Klein-Seetharaman J, Hirano R, Ueda T, Imoto T, Schwalbe H, Modulation of compactness and long-range interactions of unfolded lysozyme by single point mutations, Angewandte Chemie-International Edition, 10.1002/anie.200460907, 43, 43, 5780-5785, 43、43、5780-5785, 2004.11.
39. Shioi S, Imoto T, Ueda T, Analysis of the early stage of the folding process of reduced lysozyme using all lysozyme variants containing a pair of cysteines, Biochemistry, 10.1021/bi036048h, 43, 18, 5488-5493, 43、18、5488-5493, 2004.05.
40. Yoshida Y, Obita T, Kokusho Y, Ohmura T, Katayama T, Ueda T, Imoto T., Identification of the region in Escherichia coli DnaA protein required for specific recognition of the DnaA box., Cell Mol Life Sci., 10.1007/s00018-003-3176-7, 60, 9, 1998-2008, 60, 9, 1998-2008, 2003.09.
41. Kameoka D, Ueda T, Imoto T., Method for the Detection of Asparagine Deamidation and Aspartate Isomerization of Proteins by MALDI/TOF-Mass Spectrometry Using Endoproteinase Asp-N., J Biochem., 134, 1, 129-135, 2003.07.
42. Obita T. Ueda T. Imoto T., Solution structure and activity of mouse lysozyme M., Cell. Mol. Life Sci., 10.1007/s000180300012, 60, 1, 176-184, 60, 1, 176-184, 2003.01.
43. Obita T. Iwura T. Su'etsugu M. Yoshida Y. Tanaka Y. Kayatama T. Ueda T. Imoto T., Determination of the secondary structure in solution of the Escherichia coli DnaA DNA-binding domain., Biochem. Biophys. Res. Commun., 10.1016/S0006-291X(02)02590-1, 299, 1, 42-48, 299, 1, 42-48, 2002.11.
44. Klein-Seetharaman J, Oikawa M, Grimshaw S B, Wirmer J, Durchardt E, Ueda T.他4名, Long-range interactions within a nonnative protein., Science, 10.1126/science.1067680, 295, 5560, 1719-1722, 295, 5560, 1719-1722, 2002.03.
45. Nishida S. Fujimitsu K. Sekimizu K. Ohmura T. Ueda T. Katayama T., A nucleotide switch in the E. coli DnaA protein initiates chromosomal replication: Evidence from a mutant DnaA protein defective in regulatory ATP hydrolysis in vitro and in vivo., J. Biol. Chem., 10.1074/jbc.M108303200, 277, 17, 14986-14995, 277, 17, 14986-14995, 2002.02.
46. Ohkuri T. Ueda T. Yoshida Y. Abe Y. Hamasaki N. Imoto T., A metal binding in the polypeptide chain improves the folding efficiency of a denatured and reduced protein., Biopolymers, 10.1002/bip.10153, 64, 2, 106-114, 642, 2, 106-114, 2002.02.
47. Masumoto K. Ueda T. Nagata M. Yamada Y. Yoshida Y. Hashimoto Y. Imoto T., Effects of stereochemistry of sugars on protein stabilities., Protein Peptide Lett., 10.2174/0929866023408553, 9, 5, 435-439, 9, , 435-439, 2002.01.
48. Ohmura T. Ueda T. Ootsuka K. Saito M. Imoto T., Stabilization of hen egg white lysozyme by a cavity-filling mutation., Protein Sci., 10.1110/ps.37401, 10, 2, 313-320, 10, 9, 313-320, 2001.09.
49. Tsujihata Y. So T. Hashimoto Y. Ueda T. Imoto T., A single amino acid substitution in a self protein is sufficient to trigger autoantibody response., Mol. Immunol., 10.1016/S0161-5890(01)00068-2, 38, 5, 375-381, 38, , 375-381, 2001.01.
50. Ohkuri T. Ueda T. Tsurumaru M. Imoto T., Evidence for an initiation site for hen lysozyme folding from reduced form using its dissected peptide fragments., Protein Eng., 10.1093/protein/14.11.829, 14, 11, 829-833, 14, , 829-833, 2001.01.
51. Ueda T. Nagata M. Imoto T., Aggregation and chemical reaction in hen lysozyme caused by heating at pH 6 are depressed by osmolytes, sucrose and trehalose., J. Biochem., 130, 4, 491-496, 130, ,491-496, 2001.01.
52. Mine S. Ueda T. Hashimoto Y. Imoto T., Analysis of the internal motion of free and ligand-bound human lysozyme by use of N-15 NMR relaxation measurement: A comparison with those of hen lysozyme., Protein Sci., 9, 9, 1669-1684, 9, 9,1669-1684, 2000.09.
53. Tsujihata Y. So T. Chijiiwa Y. Hashimoto Y. Hirata M. Ueda T. Imoto T., Mutant mouse lysozyme carrying a minimal T cell epitope of hen egg lysozyme evokes high autoantibody, J. Immunol., 165, 7, 3606-3611, 165, 3, 606-3611, 2000.01.
54. Ueda T. Masumoto K. Ishibashi R. So T. Imoto T., Remarkable thermal stability of doubly intramolecularly cross-linked hen lysozyme., Protein Eng., 10.1093/protein/13.3.193, 13, 3, 193-196, 13, , 193-196, 2000.01.
55. Mine S, Tate S, Ueda T, Kainosho M, Imoto T, Analysis of the relationship between enzyme activity and its internal motion using nuclear magnetic resonance:15N relaxation studies of wild-type and mutant lysozyme, Journal of Molecular Biology, 10.1006/jmbi.1999.2572, 286, 5, 1547-1565, 285、5、1547-1565, 1999.02.
56. So T. Ito HO. Hirata M. Ueda T. Imoto T., Extended blood half-life of monomethoxypolyethylene glycol-conjugated hen lysozyme is a key parameter controlling immunological tolerogenicity., Cell. Mol. Life Sci., 10.1007/s000180050365, 55, 8-9, 1187-1194, 55, , 1187-1194, 1999.01.
57. Mine S. Ueda T. Hashimoto Y. Tanaka Y. Imoto T., High-level expression of uniformly 15N-labeled hen lysozyme in Pichia pastoris and identification of the site in hen lysozyme where phosphate ion binds using NMR measurements., FEBS Letters, 10.1016/S0014-5793(99)00332-4, 448, 1, 33-37, 488, 1, 33-37, 1999.01.
58. Kawamura S. Abe Y. Ueda T. Masumoto K. Imoto T. Yamasaki N. Kimura M., Investigation of the structural basis for thermostability of DNA-binding protein HU from Bacillus stearothermophilus, Journal of Biological Chemistry, 10.1074/jbc.273.32.19982, 273, 32, 19982-19987, 273, , 19982-19987, 1998.01.
59. Maeda Y. Ueda T. Imoto T., Effective renaturation of Met-1 lysozyme expressed in Escherichia coli as inclusion bodies., Protein and Peptide Letters, 5, 2, 67-74, 5, , 67-74, 1998.01.
主要総説, 論評, 解説, 書評, 報告書等
1. Tadashi Ueda, Next-generation optimized biotherapeutics - A review and preclinical study., Biochim. Biophys. Acta. - Proteins and Proteomics, 2014.11.
2. 植田 正, 蛋白抗原の免疫原性と蛋白構造の安定性, 臨床免疫・アレルギー科, 2012.09.
3. 阿部 義人, 植田正, アサリ貝リゾチームの構造と機能, 2009.04.
4. 大栗誉敏、植田 正, アミロイド線維形成におよぼすタンパク質の変性構造の影響ーニワトリリゾチームを用いた解析ー, 生物物理, 46, 1, 33-36, 2006.02.
5. 植田 正, 大腸菌複製開始タンパク質DnaAのDNAとの相互作用の解析, 臨床病理, 52, 6, pp533-537, 2004.06.
6. 植田 正、井本泰治, 酵母による蛋白質の大量分泌, 生物マシナリー, No.7, 2002.03.
7. 植田 正, タンパク質の免疫寛容誘導に関する研究, 生物機能研究会誌, 4, 16-19, 2000.03.
主要学会発表等
1. 小山 浩舗、大栗 誉敏、阿部 義人、植田 正, 酵母Pichia pastorisを用いたヒトCH2 ドメインの大量発現系の確立, 第6回生命分子科学研究会, 2019.03.
2. 小山浩舗、大栗誉敏、阿部 義人、植田 正, 酵母Pichia pastorisを用いたヒトCH2 ドメインの大量発現系の確立, 第35回日本薬学会九州支部会, 2018.11.
3. 篠崎知夏、河野敬太、白石充典、岸川秀平、井川達弘、田中宏幸、井上和秀、津田 誠、阿部義人、植田 正, 抗ラットP2X4 head domain抗体を用いた神経障害性疼痛の客観評価に関する研究, 第91回日本生化学会大会, 2018.09.
4. 植田 正, ADAs抑制の蛋白質工学, 蛋白研セミナー:次世代抗体の現状と今後~基礎研究から医薬品開発まで~, 2018.02.
5. 岸川秀平、阿部義人、井川達弘、齊藤秀俊、山下智大、津田誠、井上和秀、植田 正, 抗ラットP2X4受容体抗体の抗原抗体反応の特徴づけ, 第17回日本蛋白質科学会年会, 2017.06.
6. 岸川秀平、阿部義人、井川達弘、齊藤秀俊、山下智大、津田誠、井上和秀、植田 正, 抗ラットP2X4受容体ヘッドドメイン抗体を用いた痛みのイメージングに関する研究, 第33回日本薬学会九州支部会, 2016.12.
7. 藤山紗希, 阿部 義人, 片山 勉, 植田 正, 物理化学的手法を用いた大腸菌DNA複製再開始因子PriB・DnaTの相互作用解析, BMB2015(第88回日本生化学会), 2015.12.
8. 菊池修平, 阿部 義人, 金野柳一, 三次 百合香, 濵瀬健司, 植田 正, 活性を持たないヒト D-amino acid oxidase 183番目変異体の分光学的解析, BMB2015(第88回日本生化学会), 2015.12.
9. 永井咲妃, 白石 充典, 井川達弘, 齊藤 秀俊, 山下 智大, 津田 誠, 井上 和秀, 阿部 義人, 植田 正, 細胞外ドメイン認識抗体の蛍光ゲルろ過法によるスクリーニング系の確立, 第25回クロマトグラフィー学会, 2014.12.
10. Tadashi Ueda, The effect of long-range interactions in the denatured state of a protein on the amyloid formations., Institue for Protein Research Seminar JSPS Japan Hungary Joint Seminar " Mechanism and regulation of aberrant protein aggregation", 2014.11.
11. 藤山紗希, 阿部 義人, 片山 勉, 植田 正, 大腸菌DNA複製再開始因子PriBーDnaT間の相互作用部位の同定, 第87回日本生化学会, 2014.10.
12. Reina Fujita, 三次 百合香, Kenji Hamase, Takashi Saitoh, Fumina Ohsaka, Katsumi Maenaka, Mitsunori Shiroishi, Yoshito Abe, Tadashi Ueda, ANALYSIS OF ISOMERIZATION AT ASN127 IN MOUSE LYSOYME AT pH 7 WITHOUT DEAMIDATION, The 2nd International Conference of D-Amino Acid Research , 2014.09.
13. 永井咲妃, 白石 充典, 井川達弘, 齊藤 秀俊, 山下 智大, 津田 誠, 井上 和秀, 阿部 義人, 植田 正, P2X4受容体細胞外ドメイン認識抗体のスクリーニング系の確立, 平成26年度日本生化学会九州支部例会, 2014.05.
14. 大栗誉敏, 村瀬恵理, 孫 舒嵐 , 杉谷 純, 植田 正, ヒト型FabのL鎖Asp138で起こるデアミデーションの構造安定性への影響, 第28回日本薬学会九州支部大会, 2013.12.
15. 藤田玲奈, 齊藤貴士, 前仲勝実, 林 いづみ, 白石 充典, 阿部 義人, 植田 正, マウスリゾチームにおける部位特異的なアスパラギン残基のラセミ化機構の解析, 第28回日本薬学会九州支部会, 2013.12.
16. 植田 正, バイオベター医薬品の創製を目指したプロテインエンジニアリング, 第86回日本生化学会大会, 2013.09.
17. 荒牧峻彦, 阿部 義人, 古谷佳織, 片山 勉, 植田 正, 大腸菌複製再開始因子PriCのSSB結合およびDNA結合に関する変異体解析, 第86回日本生化学会大会, 2013.09.
18. 藤山紗希, 阿部 義人, 谷 純也, 浦辺太志, 片山 勉, 植田 正, DNA複製再開始に関わる大腸菌プライモソーム構成因子PriB・DnaTの相互作用解析, 第86回日本生化学会大会, 2013.09.
19. 井川達弘, 阿部 義人, 白石 充典, 津田 誠, 井上 和秀, 植田 正, NMRを用いたラットP2X4受容体ヘッドドメインと金属イオンとの相互作用解析, 第13回日本蛋白質科学会, 2013.06.
20. 荒牧峻彦, 阿部 義人, 大栗誉敏, 三島朋徳, 古谷佳織, 山下 昭二, 片山 勉, 植田 正, Domain separation and characterization of PriC, a replication restart primosome factor in Escherichia coli., Protein Society 2013 symposium, 2013.07.
21. 藤崎尚規, 阿部 義人, 片山 勉, 植田 正, 大腸菌細胞分裂再活性化因子CedAの機能解析, 平成25年度日本生化学会九州支部例会, 2013.05.
22. 阿部眞大, 阿部 義人, 三島朋徳, 大栗誉敏, 植田 正, Lアミロイドーシス原因蛋白質のアミロイド線維化の糖による抑制, 日本薬学会第133年会, 2013.03.
23. 阿部眞大, 阿部 義人, 三島朋徳, 大栗誉敏, 植田 正, 3Hmut.Wilを用いた糖によるアミロイド線維形成の抑制機構, 第85回日本生化学会, 2012.12.
24. 久保田充, 阿部 義人, 伊東祐二, 山本浩美, 井本泰治, 植田 正, ニワトリリゾチーム変異体の作製によるアサリリゾチームの糖加水分解機構の解明, 第85回日本生化学会, 2012.12.
25. 井川達弘, 阿部 義人, 白石 充典, 津田 誠, 井上 和秀, 植田 正, NMRを用いたラットP2X4受容体headドメインの構造決定およびリガンド相互作用解析, 第85回日本生化学会, 2012.12.
26. 井川達弘, 阿部 義人, 白石 充典, 津田 誠, 井上 和秀, 植田 正, ラットP2X4受容体Headドメインの構造および機能解析, 第12回日本タンパク質科学会, 2012.06.
27. 阿部眞大, 阿部 義人, 三島朋徳, 大栗誉敏, 内山麻希子, 植田 正, ヒト抗体L鎖変異体を用いた糖によるアミロイド繊維形成の抑制機構, 第12回日本タンパク質科学会, 2012.06.
28. 望月志保, 白石 充典, 阿部 義人, 津田 誠, 井上 和秀, 植田 正, ヒトP2X4受容体細胞外ドメインを認識するモノクロナール抗体の作製, 第84回日本生化学会¥, 2011.09.
29. 井川達彦、阿部 義人、東貞行、白石充典、津田誠、田中宏幸、井上和秀、植田 正, 抗ラットP2X4抗体の抗原認識機構, 第11回日本蛋白質科学会, 2011.06.
30. 井川達弘、阿部義人、東 貞行、津田 誠、井上和秀、植田 正, 抗ラットP2X4抗体の調製とエピトープ解析, 第27回日本薬学会九州支部大会, 2010.12.
31. 阿部義人、三好孝法、渡邊典子、片山 勉、○植田 正, 構造生物学アプローチによる大腸菌細胞分裂阻害再活性化因子CedAの機能解析, 生命活動を制御する高次複合体の構造と機能, 2009.12.
32. 大栗誉敏、小田賢司、植田 正, 植物アレルゲンPhlp7の著しい安定化によるIgG産生の抑制, 日本薬学会第128年会, 2009.03.
33. 大栗誉敏、小田賢司、長友智子、井本泰治、植田 正, 蛋白質の高度な安定化による抗原性の減少
, フィジカルファーマフォーラム2009, 2009.03.
34. 三好孝法、阿部義人、渡辺典子、片山 勉、植田 正, 細胞分裂阻害再活性化因子CedAの機能解析, 第81回日本生化学大会合同大会, 2008.12.
35. 三島朋徳、大栗誉敏、門司 晃、阿部義人、植田 正, 変性条件下におけるλ6鎖の残存構造がアミロイド線維に及ぼす影響, 第46回日本生物物理学会年会, 2008.12.
36. 東 貞行、阿部義人、北島大悟、河合裕子、津田 誠、井上和秀、植田 正, ラットATP受容体細胞外ドメインの大腸菌発現系構築, 第25回日本薬学会九州支部大会, 2008.12.
37. 中田 光、阿部義人、塩井誠次郎、片山 勉、植田 正, 大腸菌熱ショックタンパク質HspQの機能解析, 第25回日本薬学会九州支部大会, 2008.12.
38. Makiko Uchiyama, Yoshito Abe, Akiro Monji, Shigenobu Kanba, Tadashi Ueda, Effect of the phosphate ion on the A-beta amyloidogenesis using heteronuclear NMR, 20th FAOBMB, 2008.10.
39. Takatoshi Ohkuri, Tomonori Mishima, Akira Monji, Taiji Imoto and Tadashi Ueda, The involvement of the residual structure containing long-range interactions on the denatured state of a protein in the amyloid fibrils formation., PRICPS-AOHUPO 2008, 2008.06.
40. 大栗誉敏、村瀬恵理、孫ショラン、藤井哲郎、植田 正, 15N標識体及びエンドプロテイナーゼAsp-Nを用いたヒト型抗体Fabのデアミデーション部位の同定とデアミデーションの安定性に及ぼす影響, 第8回日本蛋白質科学会年会, 2008.06.
41. 阿部義人、大栗誉敏、片山 勉、植田 正, 構造生物学的アプローチによる大腸菌複製開始因子DnaAの機能解析, 平成20年度日本生化学会九州支部例会, 2008.05.
42. 大栗誉敏、中村仁美、長友智子、植田 正, 抗原の安定性と抗体産生の相関性, 平成20年度日本生化学会九州支部例会, 2008.05.
43. 小田賢司、大栗誉敏、植田 正, 植物アレルゲンPhlp7の安定化とマウスにおける抗体産生への影響, 平成20年度日本生化学会九州支部例会, 2008.05.
44. 植田 正, 機器分析を用いたタンパク質の構造と機能の解析, 岡山大学自然生命科学研究支援センター分析計測分野講演会, 2008.03.
45. 岡田晃季、大栗誉敏、堀田彰一朗、永田宏次、窪田恵子、岡井公彦、丸岡慎太郎、大塚 淳、山村昭裕、片山 勉、植田 正、田之倉 優, DNA複製関連タンパク質DnaBとDnaCの立体構造解析, 日本農芸化学会2008年度大会, 2008.03.
46. 大栗誉敏、村瀬恵理、孫 ショラン、藤井哲朗、植田 正, ヒト型抗体Fabフラグメントの酵母Pichia pastorisからの大量発現、精製と劣化の解析, 日本薬学会第128年会, 2008.03.
47. 後藤 隆、阿部義人、角田佳充、井本泰治、植田 正, アサリ貝リゾチームの四次構造変化による活性化機構, 日本生化学会、日本分子生物学会合同年会, 2007.12.
48. 村瀬恵理、大栗誉敏、藤井哲朗、植田 正, ヒト型抗体Fabのpichia pastorisからの大量調製と劣化の評価, 第23回日本薬学会九州支部大会, 2006.12.
49. 後藤 隆、角田佳充、阿部義人、竹下浩平、井本泰治、植田 正, 無脊椎動物型リゾチームに属するTapes Japonica LysozymeのX線結晶解析及び活性触媒基の同定, 第23回日本薬学会九州支部大会, 2006.12.
50. 上野恵介、酒井 佳、阿部義人、井本泰治、植田 正, 生理条件下でマウスリゾチームのAsn127に生じる異性化反応の解析, 第2回D-アミノ酸研究会学術講演会, 2006.09.
51. Takatoshi Ohkuri, Tomonori Mishima, Akira Monji, Taiji Imoto, Tadashi Ueda, The involvement of the residual structure in the denatured lysozyme on the amyloid fibrils formation., 20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress, 2006.06.
52. Yoshito Abe, Noriko Watanabe, Yusaku Matsuda, Yoichiro Yoshida, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Structural Analysis and Molecular Interaction of a Cell Division Reactivation Factor, Ced A, from Escherichia coli., 20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress, 2006.06.
53. 三島朋徳、大栗誉敏、井本 泰治、植田 正, リゾチームの変性構造が初期のフォールディング反応およびアミロイド形成に及ぼす影響, 第6回日本蛋白質科学会年会, 2006.04.
54. 藤井 哲朗、大栗誉敏、植田 正, 大腸菌を用いたヒト型Fabフラグメントの大量調製法の確立と安定性の評価, 第126回日本薬学会年会, 2006.03.
55. 武田知香、吉田雄一郎、大栗誉敏、出原賢司、植田 正, Pichia pastorisを用いたヒトインターロイキン13受容体α2鎖の大量発現, 第22回日本薬学会九州支部大会, 2005.12.
56. 弓削奈津子、植田 正, 抗原特異的免疫寛容誘導法の開発〜抗原の糖鎖修飾および多量体化〜, 第22回日本薬学会九州支部大会, 2005.12.
57. 塩井誠次郎。阿部義人、竹縄太一、前仲勝実、神田大輔、片山 勉、植田 正, 大腸菌プライモソーム形成に関わるタンパク質PriBの立体構造とDNAとの相互作用, 第28回日本分子生物学会, 2005.12.
58. 長友智子、大栗誉敏、宗 孝紀、井本泰治、植田 正, タンパク質抗原の安定性が抗体産生に与える影響, 第78回日本生化学会大会, 2005.10.
59. 塩井誠次郎、尾瀬豊之、前仲勝実、白石充典、阿部義人、神田大輔、片山 勉、植田 正, Crystal structure of a biologically functional form of PriB from Escherichia coli reveals a potential single-stranded DNA-binding site., 第78回日本生化学会大会, 2005.10.
60. 大栗誉敏、吉田雄一郎、木野里美、井本泰治、植田 正, キャビティ変異により安定化したリゾチームを用いた酵素活性と内部運動の関連性の証拠, 第5回日本蛋白質科学会年会, 2005.06.
61. 塩井誠次郎、前仲勝実、阿部義人、神田大輔、片山 勉、植田 正, Escherichia coli 由来 heat shock protein Q(HspQ)のX線結晶解析, 第5回日本蛋白質科学会年会, 2005.06.
62. Watanabe N, Abe Y, Yoshida Y, Katayama T and Ueda T, Complete assignments of cell division activator protein, CedA, from E. coli in NMR, 第77回日本生化学会年会, 2004.10.
特許出願・取得
特許出願件数  2件
特許登録件数  1件
学会活動
所属学会名
日本生化学会
日本薬学会
日本生物物理学会
日本免疫学会
日本蛋白質科学会
The Protein Society
D-アミノ酸学会
The Protein Society
日本蛋白科学会
日本免疫学会
日本生物物理学会
日本薬学会
日本生化学会
学協会役員等への就任
2017.11~2019.10, 日本生化学会, 評議員.
2013.10~2015.05, 日本生化学会九州支部会, 副支部長.
2013.04~2016.09, 日本生化学会, 各種授賞等選考委員会委員.
2013.10~2015.09, 日本生化学会, 代議員.
2012.10~2013.09, 日本生化学会, 代議員.
2004.11, 日本生化学会, 評議員.
2004.03~2007.02, 日本薬学会九州支部, 幹事.
学会大会・会議・シンポジウム等における役割
2018.02.22~2018.02.22, 蛋白研セミナー・蛋白研セミナー:次世代抗体の現状と今後~基礎研究から医薬品開発まで~, 座長(Chairmanship).
2016.11.01~2016.11.01, 蛋白研セミナー・~抗体創薬の最前線~ 「バイオ医薬品開発の鍵となる分子設計技術」, 座長(Chairmanship).
2015.11.21~2014.11.21, 第25回WSフォーラムータンパク質・ペプチド研究の現状と展望, 座長(Chairmanship).
2014.11.21~2014.11.21, WSフォーラムータンパク質・ペプチド研究の現状と展望, 座長(Chairmanship).
2013.11.29~2013.11.29, WSフォーラムータンパク質・ペプチド研究の現状と展望, 座長(Chairmanship).
2013.09.11~2013.09.11, 第86回日本生化学大会, 座長(Chairmanship).
2012.11.17~2012.11.17, WSフォーラムータンパク質・ペプチド研究の現状と展望, 座長(Chairmanship).
2011.11.19~2009.11.19, WSフォーラムータンパク質・ペプチド研究の現状と展望, 座長(Chairmanship).
2010.11.26~2010.11.26, WSフォーラムータンパク質・ペプチド研究の現状と展望, 座長(Chairmanship).
2009.11.27~2009.11.27, WSフォーラムータンパク質・ペプチド研究の現状と展望, 座長(Chairmanship).
2008.11.21~2008.11.21, WSフォーラム, 座長(Chairmanship).
2007.11~2007.11, WSフォーラム, 座長(Chairmanship).
2006.09~2006.09, 第2回D-アミノ酸研究会学術講演会, 座長(Chairmanship).
2006.03~2006.03, 文部科学省タンパク3000プロジェクト第4回産学連携ファーラムin福岡, 座長(Chairmanship).
2005.10~2005.10, 第78回日本生化学大会, 座長(Chairmanship).
2003.03~2003.03, 日本薬学会第123年会, 座長(Chairmanship).
2016.11.01~2016.11.01, 蛋白研セミナー・~抗体創薬の最前線~ 「バイオ医薬品開発の鍵となる分子設計技術」, オーガナイザー.
2016.06.07~2016.06.09, 第16回日本蛋白質科学会, 庶務幹事.
2014.05.17~2014.05.18, 平成26年度日本生化学会九州支部会, プログラム委員、実行委員.
2013.07.29~2013.08.01, - Structural Life Science - 7th International Conference on Structural Genomics(ICSG2013-SLS), Local organizing committee.
2012.12.14~2012.12.16, 第85回日本生化学会大会, プログラム委員.
2009.11.10~2009.11.12, 第48回NMR討論会, 実行委員会.
2008.12~2008.12, 日本生物物理学会第46回大会, 実行委員会委員、会計担当.
2006.03~2006.03, 文部科学省タンパク3000プロジェクト第4回産学連携ファーラムin福岡, 実行委員会委員.
2005.06~2005.06, 第5回日本蛋白質科学会年会実行委員会, 年会実行委員会.
学会誌・雑誌・著書の編集への参加状況
2018.01~2019.12, The Journal of Biochemistry, 国際, 編集委員.
2011.12~2016.02, Essential タンパク質科学, 国内, 編集委員.
2011.12~2012.12, 薬系免疫学(第2版), 国内, 編集委員.
2004.04~2008.03, The Journal of Biochemistry, 国際.
学術論文等の審査
年度 外国語雑誌査読論文数 日本語雑誌査読論文数 国際会議録査読論文数 国内会議録査読論文数 合計
2019年度 20  20 
2017年度 15  15 
2016年度 12  12 
2015年度 12  12 
2014年度 10  10 
2013年度 10  10 
2012年度 10        10 
2011年度
2010年度
2009年度
2008年度
2007年度 20  20 
2006年度 11  11 
2005年度 10  10 
2004年度 11  11 
2003年度 12  12 
2002年度
受賞
2014年度JB論文賞, 公益社会法人日本生化学会, 2014.10.
研究資金
科学研究費補助金の採択状況(文部科学省、日本学術振興会)
2018年度~2019年度, 挑戦的研究(萌芽), 代表, 免疫寛容によるAnti-Drug Antibodies産生を抑制する基盤的研究.
2015年度~2016年度, 挑戦的萌芽研究, 代表, Anti-Drug Antibodies 産生を抑制する抗体医薬品創製基盤の確立.
2014年度~2018年度, 基盤研究(B), 代表, 神経障害性疼痛モデル動物を用いた「痛みの客観的評価」の研究基盤の確立.
2011年度~2013年度, 基盤研究(B), 代表, ヒトP2X4受容体の3次元構造を基盤とした神経障害性疼痛抑制分子の探索.
2011年度~2012年度, 挑戦的萌芽研究, 代表, 次世代スキャフォールドを持つFab分子の開発.
2008年度~2010年度, 基盤研究(C), 代表, 糖尿病検査試薬ケトアミンオキシダーゼの多角的アプローチによる高機能化.
2002年度~2003年度, 基盤研究(C), 代表, 核磁気共鳴を用いたインターロイキン13遺伝子変異体のアレルギー反応増強機構の解明.
2002年度~2002年度, 特定領域研究, 代表, 核磁気共鳴装置を用いたβアミロイドペプチドのリン酸イオンによる凝集抑制機構の解明.
2000年度~2001年度, 基盤研究(C), 代表, 高分解能核磁気共鳴装置を用いた酵素リボヌクレアーゼの基質結合時の動的挙動の解析.
1996年度~1997年度, 基盤研究(A), 代表, 生体機能を応用した変性タンパク質の効率的な再生方法の確立.
1995年度~1996年度, 一般研究(C), 代表, 高分解能核磁気共鳴装置を用いた触媒定数の向上した変異リゾチームの動的挙動.
1991年度~1991年度, 奨励研究(A), 代表, 化学修飾を施したペプチドフラグメントを用いたニワトリ卵白リゾチームの巻き戻り過程の解析.
1990年度~1990年度, 奨励研究(A), 代表, ペプチドフラグメントを用いたニワトリ卵白リゾチームの巻き戻り過程の解析.
1994年度~1994年度, 奨励研究(A), 代表, ペプチドフラグメントを用いたリゾチームの構造形成初期過程の解析.
1993年度~1993年度, 奨励研究(A), 代表, カルシウム結合部位を持つニワトリリゾチーム変異体の巻き戻り中間体の捕捉.
1996年度~1997年度, 基盤研究(B), 分担, ペプチド・蛋白質性医薬品の不可逆反応への対応.
2001年度~2003年度, 基盤研究(B), 分担, DnaA蛋白質ドメインIVを用いた新規抗菌剤の探索開発プロセス研究.
2002年度~2002年度, 特定領域研究(A)特定領域研究(B), 代表, 核磁気共鳴装置を用いたβアミロイドペプチドのリン酸イオンによる凝集抑制機構の解明.
2004年度~2006年度, 基盤研究(B), 分担, 染色体複製開始とその制御を行う、動的かつ複合的蛋白質高次装置の機構構造特性.
2007年度~2009年度, 基盤研究(B), 分担, 複製開始複合体の高次構造に基づく、複合体形成・DNA開裂・解離の分子機構解明.
競争的資金(受託研究を含む)の採択状況
2003年度~2006年度, 科学技術振興費(主要5分野) (文部科学省), 分担, 大腸菌DNAの複製開始及び制御機構の構造生物学的アプローチ(機関代表).
共同研究、受託研究(競争的資金を除く)の受入状況
2017.04~2018.03, 代表, 「境界医学ならびに人間医工学に関する学術研究動向」.
2016.04~2017.03, 代表, 「境界医学及びその関連分野の学術研究動向」—特に応用薬理学・病態検査学分野—.
2015.04~2016.03, 代表, 疼痛学・病態検査学分野に関する学術動向調査-神経障害性疼痛関連の創薬研究の現状と展望-.
学内資金・基金等への採択状況
2009年度~2011年度, 九大P&Pプロジェクト(Aタイプ), 分担, 九大痛みコンソーシアム形成のための基盤技術開発研究:痛み分子イメージング.
2007年度~2009年度, 九州大学教育研究プログラム・研究拠点形成プロジェクト(Aタイプ), 分担, 九州圏構造生物学研究拠点形成を目指した九州大学における研究・教育コンソーシアム形成.
2003年度~2003年度, 九州大学教育研究プログラム・研究拠点形成プロジェクト(Aタイプ), 分担, 九大における構造生物学の教育・研究環境の整備確立.
1998年度~1999年度, 九州大学教育研究プログラム・研究拠点プロジェクト(Bタイプ), 分担, 食品の免疫調節機能に関する総合的研究.

九大関連コンテンツ

pure2017年10月2日から、「九州大学研究者情報」を補完するデータベースとして、Elsevier社の「Pure」による研究業績の公開を開始しました。
 
 
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