| 片山 勉（かたやま つとむ） | データ更新日：2024.04.19 |
教授 ／
薬学研究院
臨床薬学部門
生命薬学
| 1. | Kazutoshi Kasho, Ryuji Sakai, Kosuke Ito, Wataru Nakagaki, Rion Satomura, Takafumi Jinnouchi, Shogo Ozaki and Tsutomu Katayama, Read-through transcription of tRNA underlies the cell cycle-dependent dissociation of IHF from the DnaA-inactivating sequence datA, Front. Microbiol., 10.3389/fmicb.2024.1360108, 15:1360108., 2024.02. |
| 2. | Kazutoshi Kasho, Shogo Ozaki, and Tsutomu Katayama, IHF and Fis as Escherichia coli cell cycle regulators: Activation of the replication origin oriC and the regulatory cycle of the DnaA initiator, Int. J. Mol. Sci., doi.org/10.3390/ijms241411572, 24(14); 11572, 2023.07. |
| 3. | Chuyan Lu, Ryusei Yoshida,Tsutomu Katayama, Shogo Ozaki, Thermotoga maritima oriC involves a DNA unwinding element with distinct modules and a DnaA-oligomerizing region with a novel directional binding mode, J. Biol. Chem., doi.org/10.1016/j.jbc.2023.104888, 299(7):104888, 2023.07. |
| 4. | Ryusei Yoshida, Shogo Ozaki, Hironori Kawakami, and Tsutomu Katayama, Single-stranded DNA recruitment mechanism in replication origin unwinding by DnaA initiator protein and HU, an evolutionary ubiquitous nucleoid protein, Nucleic Acids Res., doi.org/10.1093/nar/gkad389, 51(12): 6286-6306, 2023.06. |
| 5. | Shogo Ozaki, Dengyu Wang, Yasutaka Wakasugi, Naoto Itani, Tsutomu Katayama, The Caulobacter crescentus DciA promotes chromosome replication through topological loading of the DnaB replicative helicase at replication forks, Nucleic Acids Res., doi.org/10.1093/nar/gkac1146, 50(22):12896-12912, 2022.12. |
| 6. | Yukari Sakiyama,Mariko Nagata,Ryusei Yoshida,Kazutoshi Kasho,Shogo Ozaki,Tsutomu Katayama, Concerted actions of DnaA complexes with DNA unwinding sequences within and flanking replication origin oriC promote DnaB helicase loading, J. Biol. Chem., 10.1016/j.jbc.2022.102051, Volume 298, Issue 6, 102051, 2022.07. |
| 7. | Kenya Miyoshi, Yuka Tatsumoto, Shogo Ozaki, Tsutomu Katayama, Negative feedback for DARS2-Fis complex by ATP-DnaA supports the cell cycle-coordinated regulation for chromosome replication, Nucleic Acids Res., 10.1093/nar/gkab1171, 49 (22), 12820–12835, 2021.12, 大腸菌の複製開始タンパク質DnaAはATP結合型（ATP-DnaA）となって、染色体DNAの複製起点で高次な複合体を形成し複製開始反応を進めます。細胞内には不活性なADP結合型DnaAタンパク質（ADP-DnaA）が多量に存在しており、適切なタイミングで活性があるATP-DnaA に変換されます。ADP-DnaA をATP-DnaA に変換する反応を主に進める因子はDARS2という染色体のDNA因子です。DARS2には、ADP-DnaAに加え、DNA結合タンパク質であるFisとIHFとが結合して複合体を形成します。この複合体（DARS2-IHF-Fis）が、ADP-DnaAからADPを解離してATP-DnaA に変換します。IHFやFisは多様な遺伝子の調節因子として働きますが、特にFisは細胞が増殖している期間に多量に存在します。本論文では、ATP-DnaAの割合があるレベルまで達すると、DARS2のFis結合部位にATP-DnaAが結合して、FisとDARS2との結合を阻害することが解明されました。Fis結合部位に重複して新たな低親和性のDnaA結合配列のクラスターが見出されました。つまり、ATP-DnaAの割合が複製開始を適切に進めるレベルまで達すると、この配列でATP-DnaAが集合してFis結合を競合阻害するのです。これによりDARS2の機能が自動的に抑制される、ということが解明されたのです。この制御はATP-DnaAによるDARS2の負のフィードバックシステムということができます。複製開始後はATP-DnaAのATP加水分解が徐々に進むのでやがて再びADP-DnaAが多量となります。そして細胞分裂が起こり、DARS2は再びFisと結合できるようになります。本研究は、細胞増殖における生命の原理を理解するため本質的に重要な分子メカニズムを解明したものです。またゲノム解析からDARS2は病原菌を含む多くの細菌種に存在すると思われますので新たな抗菌剤の開発にも有用となるでしょう。. |
| 8. | Kazutoshi Kasho, Taku Oshima, Onuma Chumsakul, Kensuke Nakamura, Kazuki Fukamachi and Tsutomu Katayama, Whole-genome analysis reveals that the nucleoid protein IHF predominantly binds to the replication origin oriC specifically at the time of initiation, Front. Microbiol., 12, 1, 12:697712 doi: 10.3389/fmicb.2021.697712, 2021.08. |
| 9. | Shogo Ozaki, Yasutaka Wakasugi, Tsutomu Katayama, Z-ring-associated proteins regulate clustering of the replication terminus-binding protein ZapT in Caulobacter crescentus mBio., mBio, 12, 1, e02196-20, 2021.01.  |
| 10. | Chihiro Hayashi, Erika Miyazaki (equal contributors), Shogo Ozaki, Yoshito Abe, and Tsutomu Katayama, DnaB helicase is recruited to the replication initiation complex via binding of DnaA domain I to the lateral surface of the DnaB N-terminal domain, J. Biol. Chem., 10.1074/jbc.RA120.014235, 295(32); 11131-11143, 2020.08. |
| 11. | Shogo Ozaki, Urs Jenal, Tsutomu Katayama, Novel divisome-associated protein spatially coupling the z-ring with the chromosomal replication terminus in Caulobacter crescentus, mBio, 11, 2, issue e00487-20, 2020.03, [URL]. |
| 12. | Koji Nagata, Akitoshi Okada, Jun Ohtsuka, Takatoshi Ohkuri, Yusuke Akama, Yukari Sakiyama, Erika Miyazaki, Shoichiro Horita, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, and Masaru Tanokura, Crystal structure of the complex of the interaction domains of E. coli DnaB helicase and DnaC helicase loader: Structural basis implying a distortion-accumulation mechanism for the DnaB ring opening caused by DnaC binding, J. Biochem. , doi.org/10.1093/jb/mvz087, 167(1): 1-14, 2020.01. |
| 13. | Ryo Sugiyama, Kazutoshi Kasho, Kenya Miyoshi, Shogo Ozaki, Wataru Kagawa, Hitoshi Kurumizaka, and Tsutomu Katayama, A novel mode of DnaA-DnaA interaction promotes ADP dissociation for reactivation of replication initiation activity, Nucleic Acids Res., doi: 10.1093/nar/gkz795, 47(21); 11209-11224, 2019.12, DnaAタンパク質は病原菌を含むバクテリアに広く共通して存在しており、染色体DNA複製を開始させる重要な働きがあります。大腸菌の細胞周期において、基本的にDnaAタンパク質はADP結合によって不活性化されていますが、複製開始のタイミングに合わせてADPとATPが入れ替わり、ATP結合型DnaAタンパク質が生じ、複製開始反応を活性化します。しかしながらDnaAタンパク質からADPを解離する分子機構は解明されていませんでした。 九州大学薬学研究院分子生物薬学分野の片山 勉教授らは、以前、ゲノムDNA上の特異的な部位DARS (DnaA-Reactivating Sequence) においてADP結合型DnaAタンパク質がATP結合型DnaAタンパク質に変換されることを発見していました（Fujimitsu et al., Genes Dev., 2009）。DARSでは、複数のADP結合型DnaAタンパク質が結合して動的な複合体を形成し、そこでDnaAタンパク質からADPが解離し、そのかわりにATPがDnaAタンパク質に結合します。今回の論文では、DARS-DnaAタンパク質複合体を詳細に解析し、DnaAタンパク質のATP/ADP結合ドメイン（AAA+ドメイン）による新たな相互作用機構により、ADP解離が導かれることを解明しました。AAA+ドメインは、ヒトを含む真核細胞の複製開始タンパク質やDNA複製・組換えタンパク質のみならず、多くのタンパク質複合体や細胞膜の制御タンパク質に保存されている重要な機能因子ですが、今回はこれまでに見出されていなかった新たなAAA+ドメインの分子機構を解明したものです。この成果は新規な抗菌剤や抗がん剤の開発研究に繋がる可能性もあります. なお本論文は Faculty of 1000 Prime (F1000Prime)推薦論文に選ばれました。. |
| 14. | Hironori Kawakami, Ryuya Muraoka, Eiji Ohashi, Kenta Kawabata, Shota Kanamoto, Takeaki Chichibu, Toshiki Tsurimoto, and Tsutomu Katayama, Specific basic patch-dependent multimerization of S. cerevisiae ORC on single-stranded DNA promotes ATP hydrolysis, Genes Cells, doi.org/10.1111/gtc.12710, 24(9):608-618., 2019.06. |
| 15. | Saki Taniguchi, Kazutoshi Kasho, Shogo Ozaki, Tsutomu Katayama, Escherichia coli CrfC protein, a nucleoid partition factor, localizes to nucleoid poles via the activities of specific nucleoid-associated proteins., Front. Microbiol., doi: 10.3389/fmicb.2019.00072, 10: 72., 2019.02, 複製されたDNAの均等分配は細胞増殖に重要なプロセスです。複製後のDNA分子を姉妹細胞へ均等分配するには、まず複製直後のDNA分子どおしを接着させ、その後、DNA分子を規則的に折りたたみ高次構造を形成させるという機構が必要と考えられています。しかしながら、これらの分子機構の多くがまだ謎なままです。 九州大学薬学研究院分子生物薬学分野の片山 勉教授らは、大腸菌で染色体の均等分配に必須となる新規因子CrfCタンパク質を見出し、この因子が複製直後のDNA分子を接着させる分子機構を解明していました（Ozaki et al., Cell Reports, 2013）。この際、CrfCタンパク質が複製直後のDNA分子に結合することに加え、姉妹DNAの将来の分配先となる細胞両極の領域にも局在していることを発見していました。今回の論文では、染色体DNAの高次構造を形成するタンパク質因子のうち数種がCrfCタンパク質の細胞両極への局在に重要であることを新たに見出しました。さらに、この機構には複製開始因子であるDnaAタンパク質も関わってくることがわかりました。これらの結果は、DNAの接着と均等分配に働くCrfCタンパク質が、細胞内で分子集合や移動を行う動的な分子機構を持っており、その過程で染色体DNAの特異的な高次構造と関わることを新たに示しています。 なお本論文は Faculty of 1000 Prime (F1000Prime)推薦論文に選ばれました。. |
| 16. | Yukari Sakiyama, Masahiro Nishimura, Chihiro Hayashi, Yusuke Akama, Shogo Ozaki, Tsutomu Katayama, The DnaA AAA+ domain His136 residue directs DnaB replicative helicase to the unwound region of the replication origin, oriC., Front. Microbiol., doi: 10.3389/fmicb.2018.02017, 9: 2017., 2018.08. |
| 17. | Yukari Sakiyama, Kazutoshi Kasho, Yasunori Noguchi, Hironori Kawakami, Tsutomu Katayama, Regulatory dynamics in the ternary DnaA complex for initiation of chromosomal replication in Escherichia coli, Nucleic Acids Res., doi/10.1093/nar/gkx914, 45(21): 12354-12373, 2017.12, 染色体DNAの複製は、複製起点と呼ばれるDNA領域での開始反応から始まります。開始反応では、通常２重鎖であるDNAを開いて２つの１本鎖にします。この反応を起こすため複製起点には多数のタンパク質が結合して、複雑で動的な構造体が造られます。これが複製開始複合体です。大腸菌では11から12個のDnaAタンパク質が複製起点DNAに集合して複合体となります。本研究では、複製開始複合体に含まれるDnaAタンパク質分子を１分子づつ個々別々に機能解析する独自に開発した手法を適用して、個々のDnaAタンパク質の複製起点DNAとの結合、DnaA-DnaA間相互作用、および、1本鎖DNAとの結合における役割を詳細に明らかにしました。これにより、複製起点DNAの左側領域で集合した２つのDnaAタンパク質分子が1本鎖DNAとの結合に主要な役割を果たし、複製開始反応を進めることを解明しました。ゲノム情報からは病原菌を含む多くの細菌種で同じ分子機構が働いていることが示唆されます。この成果は抗菌剤や抗がん剤の開発研究にも繋がるものです。. |
| 18. | Kazutoshi Kasho, Hiroyuki Tanaka, Ryuji Sakai, Tsutomu Katayama, Cooperative DnaA binding to the negatively supercoiled datA locus stimulates DnaA-ATP hydrolysis, J. Biol. Chem., doi: 10.1074/jbc.M116.762815, 292(4), 1251-1266, 2017.01. |
| 19. | Masayuki Su'etsugu, Hiraku Takada, Tsutomu Katayama, Hiroko Tsujimoto, Exponential propagation of large circular DNA by reconstitution of a chromosome-replication cycle, Nucleic Acids Res., 10.1093/nar/gkx822, 11525-11534, 45(20);11525-11534., 2017.11. |
| 20. | Yoshito Abe, Seijiro Shioi, Shunsuke Kita, Hiraku Nakata, Katsumi Maenaka, Daisuke Kohda, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, X-ray crystal structure of Escherichia coli HspQ, a protein involved in the retardation of replication initiation, FEBS Lett., 591(22); 3805-3816, 2017.11. |
| 21. | Jing Zhang, Saki Taniguchi, Hironori Ito, Kazuhiro Iiyama, Madoka Hino, Tsutomu Katayama, Makoto Kimura, Expression of a Vibrio parahaemolyticus toxin in Escherichia coli results in chromosomal DNA degradation, Biosci. Biotechnol. Biochem., 81(10): 1937-1940, 2017.10. |
| 22. | Masahiro Shimizu, Yasunori Noguchi, Yukari Sakiyama, Hironori Kawakami, Tsutomu Katayama, Shoji Takada, Near-atomic structural model for bacterial DNA replication initiation complex and its functional insights, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, doi/10.1074/jbc.M115.662601, 113 (50) E8021–E8030., 2016.12, 遺伝情報の継承のためには、遺伝子の実体となる染色体 DNA の複製が必要です。染色体 DNAの複製は、複製起点と呼ばれる DNA 領域での開始反応から始まります。開始反応では、通常2重鎖で ある DNA を開いて2つの1本鎖にします。そのような DNA の開裂を起こすため、複製起点には多 数のタンパク質が結合して、複雑で動的な構造体が造られます。これが複製開始複合体です。しか し、これまでその構造や働きをはっきり見ることができませんでした。本研究では分子生物学のモデル生物となっている大腸菌の複製開始複合体を、高田彰二 京都大学大学院理学研究科教授との異分野共同研究により解析しました。高田教授らにより新たに開発した計算手法を用いて、13 個のタンパク質が規則的に集合して造られる、複製開始複合体をコンピューター内で構築することに初めて成功しました。さらに試験管内再構成した複製開始複合体を詳細に解析し、シミュレーションされた複合体構造は生化学実験の結果とよく整合していることも確かめられました。これらにより、この複合体の精密な構造や働きまで見えるようになり、DNA の構造が変換するメカニズムを合理的に説明できるようになりました。. |
| 23. | Yukie Inoue, Hiroyuki Tanaka, Kazutoshi Kasho, Taku Oshima, Tsutomu Katayama, Chromosomal location of the DnaA-reactivating sequence DARS2 is important to regulate timely initiation of DNA replication in Escherichia coli, Genes Cells, doi: 10.1111/gtc.12395, 21(9); 1015-1023, 2016.09. |
| 24. | Hironori Kawakami, Eiji Ohashi, Toshiki Tsurimoto, Tsutomu Katayama, Rapid purification and characterization of mutant origin recognition complexes in Saccharomyces cerevisiae, Front. Microbiol., doi: 10.3389/fmicb.2016.00521, 7; 521. (9 pages ), 2016.04. |
| 25. | Yasunori Noguchi, Tsutomu Katayama, The Escherichia coli cryptic prophage protein YfdR binds to DnaA and initiation of chromosomal replication is inhibited by overexpression of the gene cluster yfdQ-yfdR-yfdS-yfdT, Front. Microbiol. , doi: 10.3389/fmicb.2016.00239, 7; 239. (21 pages) , 2016.03. |
| 26. | Lai, P. J, Lim, C. T., Le, H. P., Tsutomu Katayama, Leach, D. R. F, Asako Furukohri, Hisaji Maki, Long inverted repeat transiently stalls DNA replication by forming hairpin structures on both leading and lagging strands, Genes Cells, 21(2); 136-145., 2016.02. |
| 27. | Yoshito Abe, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Functional analysis of CedA based on its structure: residues important in binding of DNA and RNA polymerase and in the cell division regulation, J. Biochem., 159 (2): 217-223., 2016.02. |
| 28. | Hironori Kawakami, Eiji Ohashi, Shota Kanamoto, Toshiki Tsurimoto, Tsutomu Katayama, Specific binding of eukaryotic ORC to DNA replication origins depends on highly conserved basic residues, Sci. Rep., 5; 14929 (14 pages), 2015.10. |
| 29. | Chiemi Gatanaga, Bo Yang, Yuka Inadomi, Kazuteru Usui, Chiyoe Ota, Tsutomu Katayama, Hiroshi Suemune, Mariko Aso, Site-specific turn-on fluorescent labeling of DNA-iInteracting protein using oligodeoxynucleotides that modify lysines to produce 5,6-dimethoxy 3-methyleneisoindolin-1-one, ACS Chem. Biol., 11(8); 2216-2221., 2016.08. |
| 30. | Hang Phuong Le, Yuji Masuda, Toshiki Tsurimoto, Satoko Maki, Tsutomu Katayama, Asako Furukohri, Hisaji Maki, Short CCG repeat in huntingtin gene is an obstacle for replicative DNA polymerases, potentially hampering progression of replication fork, Genes Cells, (in press), 2015.08. |
| 31. | Yasunori Noguchi, Yukari Sakiyama, Hironori Kawakami, Tsutomu Katayama, The Arg fingers of key DnaA protomers are oriented inward within the replication origin oriC and stimulate DnaA subcomplexes in the Initiation complex, J. Biol. Chem., doi/10.1074/jbc.M115.662601 , 290 (33) , 20295-20312, 2015.08. |
| 32. | Bo Yang, Akiko Jinnouchi, Kazuteru Usui, Tsutomu Katayama, Masayuki Fujii, Hiroshi Suemune, Mariko Aso, Bioconjugation of oligodeoxynucleotides carrying 1.4-decarbonyl groups via reductive amination with lysine residues, Bioconjugate Chem., 26, 1830-1838, 2015.07. |
| 33. | Takehiko Aramaki, Yoshito Abe, Kaori Furutani, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Basic and aromatic residues in the C-terminal domain of PriC are involved in ssDNA and SSB binding, J Biochem, doi: 10.1093/jb/mvv014, 157(6); 529-537, 2015.06. |
| 34. | Kazutoshi Kasho, Fujimitsu Kazuyuki, Toshihiro Matoba, Taku Oshima, Tsutomu Katayama, Timely binding of IHF and Fis to DARS2 regulates ATP–DnaA production and replication initiation , Nucleic Acids Res., 10.1093/nar/gku1051, 42(21):13134-13149, 2014.12, 大腸菌の細胞周期において複製開始が正しい時期に起こるためには、複製開始蛋白質DnaAが不活性なADP型から、活性のあるATP結合型にタイミングよく変換される必要があります。これまでの同分野の研究により、ADP-DnaAが染色体上の非コード型DNA因子DARS2と相互作用すると、ヌクレオチド交換が促進されATP-DnaAに変換することが見出されておりました（Fujimitsu et al., Genes Dev., 2009）。しかしながら、細胞周期においてDARS2がどのようにタイミングよく活性化されるかという制御機構は不明でした。同分野は今回の研究において、DARS2に結合する２種の蛋白質IHFおよびFisを同定しました。これらは細菌型ヒストン様因子とも呼ばれるDNA結合因子です。DARS2の活性化には両者の結合が必要でした。さらに、IHFは複製開始前の時間帯のみでDARS2と結合しました。Fisは増殖が活発な細胞のみでDARS2に結合していました。このようにIHFとFisの時期特異的な結合によって、DARS2が増殖中の細胞でタイミングよく活性化されることがわかりました。このことが正しいタイミングで複製開始を起こすための基盤となっていたのです。. |
| 35. | Mio Ikeda, Asako Furukohri, Gaelle Philippin, Edward Loechler, Masahiro Tatsumi Akiyama, Tsutomu Katayama, Robert P. Fuchs, Hisaji Maki, DNA polymerase IV mediates efficient and quick recovery of replication forks stalled at N2-dG adducts, Nucleic Acids Res., 10.1093/nar/gku547, 42(13):8461-8472, 2014.06. |
| 36. | Saki Fujiyama, Yoshito Abe, Taichi Takenawa, Takehiko Aramaki, Seijiro Shioi, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Involvement of histidine in complex formation of PriB and single-stranded DNA, Biochim Biophys Acta , (2014) 1844(2):299-307., 2014.01. |
| 37. | Saki Fujiyama, Yoshito Abe, Junya Tani, Masashi Urabe, Takahiro Aramaki, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Structure and mechanism of the primosome protein DnaT-functional structures for homotrimerization, dissociation of ssDNA from the PriB·ssDNA complex, and formation of the DnaT·ssDNA complex. , FEBS J., (2014) 281(23):5356-5370., 2014.12. |
| 38. | Ozaki Shogo, Yusaku Matsuda, Kenji Keyamura, Hironori Kawakami, Yasunori Noguchi, Kazutoshi Kasho, Komomo Nagata, Tamami Masuda, Yukari Sakiyama, Tsutomu Katayama, A replicase clamp-binding protein with a dynamin motif promotes colocalization of the nascent DNA strands and equipartitioning of chromosomes in Escherichia coli , Cell Reports, 4, 985-995, 2013.09, DNA複製と均等分配は細胞増殖に必須であり、その破綻は発ガン、発生異常、不妊などにも結びつく。複製後のDNA 分子を正常に姉妹細胞へ分配するには、複製直後のDNA分子どおしを接着させ、その後、規則的に折りたたんでゆくという高次構造形成が必要と考えられていいる。しかしながら、このような構造形成を担う因子はまだわずかしか見出されておらず、その分子機構はほとんど不明である。本研究では、大腸菌で複製直後のDNA鎖を接着させる新規なキー因子CrfCタンパク質を見出し、その基盤となる分子機構を解明した。CrfCタンパク質は、複製直後のDNA上に「足あと」のように残る「クランプ・タンパク質」と結合する。そして、「かすがい」のような働きによって、複製直後のDNA分子同士をつなぎ留める。変異CrfCタンパク質をもつ細胞では、複製されたDNAどおしの接着と均等分配が阻害された。このようにCrfCタンパク質は、新たな分子機構により、DNA複製と共役してDNAの接着と均等分配に働く重要な因子であることがわかった。. |
| 39. | Kei Fujiwara, Tsutomu Katayama, Shin-ichiro M. Nomura, Cooperative working of bacterial chromosome replication proteins generated by a reconstituted protein expression system, Nucleic Acids Res., 41, 7176-7183, 2013.08. |
| 40. | Aramaki, Takahiko, Yoshito Abe, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Solution structure of the N-terminal domain of a replication restart primosome factor, PriC, in Escherichia coli, Protein Sci. , 22, 1279-1286, 2013.09. |
| 41. | Aramaki, Takahiko, Yoshito Abe, Takatoshi Ohkuri, Yamashita Mishima, Shoji Yamashita, Tsutomu Katayama, Tadashi Ueda, Domain separation and characterization of PriC, a replication restart primosome factor in Escherichia coli., Genes Cells, 18, 723-732, 2013.09. |
| 42. | Masayuki Su'etsugu, Yuji Harada, Kenji Keyamura, Chika Matsunaga, Kazutoshi Kasho, Yoshito Abe, Tadashi Ueda, Tsutomu Katayama, The DnaA N-terminal domain interacts with Hda to facilitate replicase clamp-mediated inactivation of DnaA, Environ. Microbiol., doi: 10.1111/1462-2920.12147., 15(12):3183-95, 2013.12. |
| 43. | Kazutoshi Kasho, Tsutomu Katayama, DnaA-binding locus datA promotes DnaA-ATP hydrolysis to enable cell cycle-coordinated replication initiation, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 946-941. [Recommended by F1000 Prime (Faculty of 1000)], 2013.01, 大腸菌染色体の複製開始を起こす活性型のATP-DnaAを制御的に不活化する新たな分子機構を解明し、DDAH (datA-dependent DnaA-ATP hydrolysis)と命名した。DDAH系では、datAと呼ばれる染色体DNA領域でATP-DnaAが集合し、DnaA-ATP加水分解を促進し、不活性なADP-DnaAを産生する。また、DDAH系は、染色体構築因子IHFがdatAに結合することにより、複製開始後に適時的に活性化される。この制御系は、細胞周期における染色体複製開始タイミングの制御と染色体コピー数の適正維持に必須である。. |
| 44. | Ozaki Shogo, Yasuhisa Hayashi, Yasunori Noguchi, Erika Miyazaki, Tsutomu Katayama, Novel functional substructures of DnaA specifically promote ATP-dependent activation of the DNA unwinding subcomplex within a replication initiation complex, J. Biol. Chem., 287(44), 37458-37471, 2012.10. |
| 45. | Ozaki Shogo, Yasunori Noguchi, Masahiro Nishimura, Tsutomu Katayama, Stable nucleotide binding to DnaA requires a specific glutamic acid residue within the AAA+ box II motif, J. Struct. Biol., 10.1016/j.jsb2012.05.001, 179, 242-250, 2012.08. |
| 46. | Ozaki, S., and Katayama, T., Highly organized DnaA-oriC complexes recruit the single-stranded DNA for replication initiation, Nucleic Acids Res., 10.1093/nar/gkr832, 40(4), 1648-1665, 2012.02. |
| 47. | Keyamura, K., and Katayama, T., The DnaA DNA-binding domain binds to Hda to promote the inter-AAA+ domain interaction involved in the regulatory inactivation of DnaA, J. Biol. Chem., 286(33), 29336-29436, 2011.08. |
| 48. | Charbon, G., Riber, L., Cohen, M., Skovgaard, O., Fujimitsu, K., Katayama, T., Løbner-Olesen, A., Suppressors of DnaA-ATP imposed overinitiation in Escherichia coli, Mol. Microbiol. 79(4):914-928., 2011.02. |
| 49. | Nakamura, K. and Katayama, T., Novel essential residues of Hda for interaction with DnaA in the regulatory inactivation of DnaA: Unique roles for Hda AAA+ Box VI and VII motifs, Mol. Microbiol. , 76(2): 302-317, 2010.04. |
| 50. | Riber, L., Fujimitsu, K., Katayama, T., and Løbner-Olesen, A. , Loss of Hda activity stimulates replication initiation from I-box, but not R4 mutant origins in Escherichia coli, Mol. Microbiol., 71(1):107-22, 2009.11. |
| 51. | Keyamura, K., Abe, Y., Higashi, M., Ueda, T., and Katayama, T., DiaA dynamics are coupled with changes in initial origin complexes leading to helicase loading, J. Biol. Chem. , 284: 25038-25050, 2009.09. |
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