| 1. |
巣山慶太郎、村島幹征、前田衣織、野瀬 健, 短鎖エラスチン様ペプチド・(FPGVG)5の可逆的自己凝集に対する芳香族化合物の影響, 令和5年度日本生化学会九州支部例会, 2023.06. |
| 2. |
Keitaro Suyama, Shogo Sumiyoshi, Marin Shimizu, Naoki Tanaka, Keisuke Tomohara, Suguru Taniguchi, Iori Maeda, Takeru Nose, Regulation of reversible self-assembly ability by substitution and deletion of amino acid residues of elastin peptide (FPGVG)n analogs, 日本化学会第103春季年会, 2023.03. |
| 3. |
巣山慶太郎、村島幹征、前田衣織、野瀬 健, エラスチン様ペプチド・(FPGVG)5の温度依存的自己凝集に対する芳香族化合物の影響, 第95回日本生化学会大会, 2022.11. |
| 4. |
Keitaro Suyama, Masayuki Murashima, Iori Maeda, Takeru Nose., Aromatic compounds scavenging ability of thermo-responsive short elastin-like peptide (FPGVG)n analogs, 第59回ペプチド討論会, 2022.10. |
| 5. |
Naoki Tanaka, Keitaro Suyama, Keisuke Tomohara, Iori Maeda, Takeru Nose, Development of temperature-responsive peptides by EDTA-mediated multimerization of short (FPGVG)n chains, 第58回ペプチド討論会, 2021.10. |
| 6. |
Keitaro Suyama, Shogo Sumiyoshi, Naoki Tanaka, Takumi Ando, Akihiko Nagata, Keisuke Tomohara, Suguru Taniguchi, Iori Maeda,
Takeru Nose, Development of temperature-responsive short-chain peptide analogues based on elastin-like peptide FPGVG, 第58回ペプチド討論会, 2021.10. |
| 7. |
岩本雅輝、巣山慶太郎、野瀬 健、松島綾美, ビスフェノール構造に基づくエストロゲン受容体の新規アンタゴニストの系統的合成, 第94回日本生化学会大会, 2021.11. |
| 8. |
巣山慶太郎、馬渡弥佳、前田衣織、野瀬 健, 短鎖エラスチン由来ペプチド(FPGVG)nの多量体化による温度応答性を有する機能性分子素材の開発, 第94回日本生化学会大会, 2021.11. |
| 9. |
岩本雅輝、巣山慶太郎、野瀬 健、松島綾美, 有害環境化学物質ビスフェノールC構造に基づく新規なエストロゲン受容体阻害剤, 令和3年度日本生化学会九州支部例会, 2021.06. |
| 10. |
田中尚輝、住吉勝伍、巣山慶太郎、友原啓介、前田衣織、野瀬 健, 金属結合性配列を導入した短鎖エラスチン様ペプチドアナログの金属結合性, 令和3年度日本生化学会九州支部例会, 2021.06. |
| 11. |
巣山慶太郎, エラスチンのアミノ酸配列を母体とした温度応答性ペプチド・(FPGVG)nアナログの自己集合能と分子構造に関する研究, 令和3年度日本生化学会九州支部例会, 2021.06. |
| 12. |
巣山 慶太郎, 清水真凜, 前田衣織, 野瀬 健, Role of Phe Residues in Elastin like Peptide (FPGVG)5 on Self assembly Properties, 第57回ペプチド討論会, 2020.11. |
| 13. |
巣山慶太郎、清水真凜、谷口 卓、前田衣織、野瀬 健, 温度応答性ペプチド・(FPGVG)5のフェニルアラニン残基置換による自己集合特性への影響, 令和２年度日本生化学会 九州支部例会, 2020.05. |
| 14. |
巣山 慶太郎, 清水真凜, 前田衣織, 野瀬 健, The effect of sequential modification of elastin-derived (FPGVG)n peptide analogs on self-assembly properties, 第100回日本化学会年会, 2020.03, Elastin-like peptides (ELPs), which consist of distinct repetitive sequences of elastin, exhibit temperature-dependent reversible self-assembly (coacervation) under physiological conditions. Due to this characteristic property, ELPs have been considered useful for the development of thermoresponsive biomaterials. Among ELPs, the pentapeptide sequence Val-Pro-Gly-Val-Gly (VPGVG) is the representative motif that exhibits coacervation. By mimicking this repetitive pentapeptide sequence, we have developed an elastin-derived short synthetic peptide, (FPGVG)n, that demonstrates stronger coacervation than (VPGVG)n. Although this peptide is potentially useful for developing stimuli-responsive biomaterials, the effects of sequential modification of ELPs on their coacervation activity are still unclear. In this study, (FPGVG)n-based peptide analogs whose phenylalanine residues were substituted with other amino acids were synthesized, and their coacervation properties were analyzed to elucidate the effect of the sequence on the self-association property.
The elastin-derived peptide (FPGVG)5 (F5) and F5-derived peptide analogs were successfully synthesized by the Fmoc solid phase method. Subsequently, the temperature-dependent coacervation properties of the synthetic peptides were evaluated by turbidity measurement. As a result, F5-analogs that contain aromatic amino acids (Tyr or Trp) as a substituent exhibited strong coacervation activity. When one of the Phe residues of F5 were substituted by a non-aromatic amino acid, the coacervation activity of the peptide significantly decreased, even if the replacement was a hydrophobic aliphatic amino acid. It was suggested that the coacervation activity of short ELPs is not simply determined by the hydrophobicity of the peptide and that interaction via aromatic amino acid residues was important for the coacervation activity of the peptides. It was also revealed that the coacervation activity of F5 was drastically affected by the substitution of a single amino acid residue.
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| 15. |
巣山 慶太郎, 馬渡弥佳, 田坪大来, 前田衣織, 野瀬 健, Concentration Dependent Coacervation Property of Nonlinear Elastin-derived Peptide (FPGVG)n Analogs, 第56回ペプチド討論会, 2019.10, Elastin-like peptide (ELP) analogs demonstrate reversible temperature-dependent association (coacervation) under physiological conditions. Previously, we revealed that simply dimerized and cyclized short ELP analogs show stronger coacervation activity than monomeric and linear counterpart of them, respectively. In this study, we investigated concentration dependency of the transition temperature of nonlinear short ELPs to estimate their coacervation activity. It was revealed that the transition temperature of nonlinear ELPs could be described as the logarithmic function of peptide concentration. In addition, by using this quantitative relationship, it was able to compare and estimate the coacervation activity of artificial ELPs with different water solubility.. |
| 16. |
巣山 慶太郎, 宮崎真佐也, 前田衣織, 野瀬 健, エラスチン由来ペプチド(FPGVG)5のフェニルアラニン一残基置換の自己集合能への影響, 第92回日本生化学会大会大会, 2019.09, 弾性タンパク質エラスチンは、温度を上げると会合し下げると再び解離するという可逆的な自己集合（コアセルベーション）を示す。エラスチンは疎水性ドメインにVal-Pro-Gly-Val-Gly (VPGVG)のような特徴的な繰り返し配列を持ち、この繰り返し配列がコアセルベーションに重要であることが報告されている。また、この繰り返し配列を模倣したエラスチン由来ペプチド（Elastin-like Peptides; ELP）も同様に自己集合能を示すことから、人工血管や薬物送達システム等の基材として応用が可能なバイオマテリアル用の素材としての応用が期待されている。しかし、これらのペプチドがコアセルベーションを示す際の詳細な構造や機能、および配列に含まれる各アミノ酸残基の役割には不明な点が多く、分子素材としてELPを合理的にデザインするために、自己集合機構の解明が求められている。
代表的なELPである(VPGVG)n繰り返し配列ペプチドが自己集合を示すためには、200アミノ酸残基以上（配列繰り返し回数n>40）からなるポリペプチドが必要である。当研究室の先行研究では、繰り返し配列の先頭のVal残基をより疎水性の高いフェニルアラニン（Phe）に置換した合成ペプチド(FPGVG)nが25残基程度（n=5）の小分子でコアセルベーションを示すことを報告した。このことから、ELPがコアセルベーションを示すためには、ペプチドを構成する残基の疎水性が大きく関与していると考えられた。ところが、これの検証研究において、(FPGVG)5の中の１つの繰り返し配列における1個のPheを側鎖にヒドロキシ基を有するチロシン（Tyr）に置換したところ、親水性官能基が導入されたにも関わらずコアセルベーション能が高くなることが判明した。加えて、Tyrの置換位置の違いによってもコアセルベーション能が変化した。一方、Tyrと同様に側鎖にヒドロキシ基を有するセリン（Ser）でPheを置換すると、置換する位置に関わらず自己集合能が著しく低下した。これらの結果から、ELPの自己集合能は単純にアミノ酸の疎水性および親水性官能基の有無によって規定されるわけではないことが示唆された。そこで、さらにこれらの実験結果について分子構造から検証するため、分子動力学計算を用いて(FPGVG)5ならびにその一残基置換ペプチドの構造解析を行い、置換する残基の種類や位置によってペプチドの構造や分子内相互作用がどのように変化するか？について検証を行なった。. |
| 17. |
巣山慶太郎、馬渡弥佳、田坪大来、前田衣織、野瀬 健, エラスチン由来ペプチド・(FPGVG)nニトリロ三酢酸付加アナログの自己集合特性および金属結合性の解析, 2019年度 日本生化学会九州支部例会, 2019.06. |
| 18. |
大久保貴史・袈裟丸仁志・劉 暁輝・松島綾美・巣山 慶太郎・野瀬 健, ビスフェノールAのハロゲン化による核内受容体PPARγに対する結合性および生理活性への影響, 第99回日本化学会年会, 2019.03. |
| 19. |
巣山慶太郎・田坪大来・谷口 卓・前田衣織・野瀬 健, Development of Self-assembling Short Elastin-derived Peptide Analogs: Linear and Nonlinear (FPGVG)n Analogs, 10th International Peptide Symposium, 2018.12. |
| 20. |
巣山慶太郎・田坪大来・前田衣織・野瀬 健, pH および温度応答性ゲルの基材開発を目指したエラスチン由来ペプチド (FPGVG)n アナログの自己集合特性, 日本化学会第98春季年会, 2018.03. |
| 21. |
袈裟丸仁志、金子周平、大久保貴史、笠谷和見、巣山慶太郎、枡屋宇洋、劉 暁輝、松島綾美、野瀬 健
, エストロゲン受容体へのビスフェノールAの結合性および転写活性に対する芳香環ハロゲン化の影響解析
, 環境ホルモン学会第20回研究発表会, 2017.12. |
| 22. |
巣山慶太郎、田坪大来、袈裟丸仁志、前田衣織、野瀬 健, 環状合成ペプチド・Cyc-(FPGVG)nの自己集合特性の解析, 平成29年度日本生化学会九州支部例会, 2017.05. |
| 23. |
巣山 慶太郎, 袈裟丸仁志, 田坪大来, 前田衣織, 野瀬 健, エラスチン由来ペプチド(FPGVG)nおよび(WPGVG)nの環状化アナログの凝集特性および立体構造解析, 日本化学会第97春季年会, 2017.03, 弾性タンパク質・エラスチンに由来する合成ペプチド (FPGVG)n1)や(WPGVG)nは、短い鎖長でもエラスチンと同様の温度依存的かつ可逆的な自己集合を示し、様々な分子素材への応用が期待されている。本研究では、これらの芳香族アミノ酸を含むエラスチン由来ペプチドを環状化して相転移温度や凝集の挙動を調べ、エラスチンの凝集機構に関する知見を得ることを目的として実験を行った。
(FPGVG)nを環状化したペプチドcyclo(FPGVG)nを合成して凝集特性を調べたところ、n=3-5のアナログは、直鎖(FPGVG)5と比較して著しく低濃度で自己集合を示した。一方、cyclo(WPGVG)n (n=1-3)は水溶性が低く、自己集合を観測できなかった。分子動力学計算による検証を行った結果、環状ペプチドの自己集合には、分子内に形成されるターン構造が重要であることが示唆された。また、色素を添加したcyclo(FPGVG)5水溶液を用いて顕微鏡観察および動的光散乱法による粒径測定を行ったところ、直径約3 µMのリポソーム様の膜構造の内部に色素が包含されていることが確認され、環状(FPGVG)nが薬物送達システムの基材として応用可能であることが示された。. |
| 24. |
巣山 慶太郎, 田坪大来, 袈裟丸仁志, 前田衣織, 野瀬 健, Coacervation Property and Structural Analysis of Cyclic Analogs of Elastin-derived Peptide (FPGVG)n, 第53回ペプチド討論会, 2016.10. |
| 25. |
金子周平, 巣山 慶太郎, 袈裟丸仁志, 大久保貴史, 劉 暁輝, 松島 綾美, 野瀬 健, ハロゲン化BPAとERRγの結合における相互作用のin vitroおよびin silico解析, 第89回日本生化学会大会合同大会, 2016.09, プラスチックの原料として幅広く使用されているビスフェノールA（BPA）が、核内受容体のひとつであるエストロゲン関連受容体γ型（ERRγ）に強く結合することが判明し、その機能を撹乱することが懸念されている。このため、代替としてBPAをハロゲンなどで置換した「新世代ビスフェノール」とよばれる一連の化合物が使用されるようになったが、ハロゲン化BPAもERRγに強く結合するともいわれており、これらの物質がもつ潜在的な撹乱リスクの評価が求められている。そこで本研究では、ハロゲン化がBPAのERRγに対する受容体結合性にどのように影響するかをin vitro とin silicoの手法により調べることを目的として実験を行った。
ハロゲン化BPAとERRγの相互作用を解析するため、まずハロゲン化BPAを化学合成し、核内受容体ERRγに対する競合結合試験を行って結合親和性を調べた。その結果、ハロゲン置換基が大きく、また置換数が多くなるほどBPAアナログの結合親和性は低くなった。続いて、BPAアナログ10種について、5種類のカラムを用いた逆相HPLCを実施し、その溶出時間からリガンドの結合における相互作用の寄与を調べた。その結果、BPAアナログとカラム担体の相互作用は、主に疎水性相互作用が重要であること、また、π電子を介した相互作用を検証したところ、BPAの芳香環の電子とカラムのアルキル基の水素によるCH-π相互作用が主であることが示唆された。これらの相互作用がBPAとERRγの相互作用においても重要であると考えられた。また、ERRγの結晶構造（PDB ID: 2E2R）を鋳型として各種ハロゲン化BPAアナログのドッキング計算を行い、結合エネルギーが最小となるリガンドの最安定構造を用いてハロゲン化BPAアナログとERRγの結合構造を解析した。その結果、ハロゲン化BPAはBPAとほぼ同じ配向でERRγに結合するが、ヨウ素一置換体のみ立体障害の影響から他のアナログと異なる結合性を示し、その結果、生理活性が変わる可能性があることが示唆された。
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| 26. |
巣山 慶太郎, 袈裟丸 仁志, 田坪大来, 野瀬 健, エラスチン由来ペプチド(FPGVG)5の蛍光標識アナログの凝集特性および立体構造解析, 日本化学会第96春季年会, 2016.03, 温度依存的かつ可逆的な自己集合（コアセルベーション）を示す弾性タンパク質・エラスチンは様々な分子素材への応用が期待されており、その分子基盤となる自己凝集のメカニズムを解明することが必要とされている。当研究室ではこれまでに、エラスチン由来の合成ペプチド(FPGVG)5が短い鎖長でもエラスチンと同様の凝集特性を示すことを報告した[1]。本研究では、こうした低分子でコアセルベーションを示す合成ペプチドに蛍光基を導入してその凝集や蛍光の挙動を調べ、エラスチンの凝集機構に関する知見を得ることを目的として実験を行った。
(FPGVG)5のN末端を蛍光標識したペプチドAbz-F5を合成して凝集特性を調べたところ、コアセルベーション能は蛍光標識していない(FPGVG)5と比較して著しく高くなった。また、Abz-F5の蛍光強度は溶液の温度上昇によって緩やかに減少し、分子が集合すると大きく減少した。分子動力学計算でAbz-F5の構造解析を行った結果、ペプチドのN末端付近の環境は温度により大きく変化しないことが示唆された。このことから、温度依存的なペプチドの蛍光変化は、主に溶液の温度上昇と自己集合による分子間相互作用の増大によって生じると考えられた。
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| 27. |
兒玉美佐子, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, 無機塩水溶液中におけるエラスチン由来ペプチド(FPGVG)nアナログのコアセルベーション特性, 日本化学会第96春季年会, 2016.03. |
| 28. |
佐藤圭治, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, エラスチンペプチドアナログ(FPGVG)5の自己集合特性にN末端修飾がおよぼす影響, 日本化学会第96春季年会, 2016.03. |
| 29. |
田坪大来, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, エラスチン由来ペプチド(C(WPGVG)3)2の段階的微小凝集体形成機構, 日本化学会第96春季年会, 2016.03. |
| 30. |
袈裟丸 仁志, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, 化学物質のエストロゲン受容体αおよびβに対する結合性予測計算における受容体構造の影響, 日本化学会第96春季年会, 2016.03. |
| 31. |
袈裟丸 仁志, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, 計算化学的手法を用いたエストロゲン受容体ERαおよびERβに対する化学物質の結合性および受容体活性予測における受容体構造の及ぼす影響の評価, 第18回環境ホルモン学会研究発表会, 2015.12. |
| 32. |
袈裟丸 仁志, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, ドッキング計算を用いた化学物質の核内受容体結合リスク評価における鋳型構造の影響, 第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会, 2015.12. |
| 33. |
巣山 慶太郎, 袈裟丸 仁志, 田坪大来, 野瀬 健, 蛍光標識したエラスチン由来ペプチドの自己凝集および蛍光特性の解析, 第38回日本分子生物学会年会・第88回日本生化学会大会合同大会, 2015.12, 弾性タンパク質・エラスチンは、温度を上げると会合し下げると再び解離するという可逆的な自己集合（コアセルベーション）を示す。この特性を利用することで、エラスチンは様々な分子素材への応用が期待されており、その分子基盤となる自己凝集のメカニズムを解明することが必要とされている。こうした中、当研究室ではこれまでに、エラスチン由来の繰り返し配列を持つ合成ペプチド(FPGVG)nが、25残基という低分子量でコアセルベーションを示すことを報告した。そこで、このような低分子でコアセルベーションを示す合成ペプチドに蛍光基を導入してそのコアセルベーションや蛍光の挙動を調べることで、エラスチンの凝集機構に関する知見が得られるのではないかと考えた。今回、 (FPGVG)nのN末端に蛍光基を導入したペプチドを合成し、コアセルベーション特性および立体構造の解析を行った。. |
| 34. |
田坪大来, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, Fluorescence Analysis Using a Molecular Probe 1,8-ANS for Elucidation of the Molecular Mechanisms Underlying Coacervation of a Tryptophan-containing Elastin derived Dimeric Peptide, 第52回ペプチド討論会, 2015.11. |
| 35. |
巣山 慶太郎, 田坪大来, 袈裟丸 仁志, 野瀬 健, Coacervation Properties and Structural Analysis of Aminobenzoyl-labeled Fluorescent Elastin-derived Peptides, 第52回ペプチド討論会, 2015.11, Biological reactions within living cells are affected by temperature. Therefore, mapping the intracellular temperature of living cells is expected to contribute to an improved understanding of cellular events and the establishment of novel therapeutics. Previously, Uchiyama et al. demonstrated intracellular temperature mapping based on a fluorescent polymeric thermometer consisting mainly of acrylamide derivatives. Elastin-derived peptides exhibit reversible self-association (coacervation) under physiological conditions. Therefore, it was considered that these peptides might serve as useful materials for the development of such a fluorescent thermometer. Recently, we reported that the short synthetic elastin-derived peptide (FPGVG)5 demonstrates coacervation, which suggests that fluorescent-labeled (FPGVG)5 peptides, in particular, may be useful as basic materials for developing a novel fluorescent peptide-based thermometer. In the present study, we synthesized fluorescent-labeled analogs of (FPGVG)5 and investigated their coacervation property and peptide conformation.. |
| 36. |
巣山 慶太郎, 弾性タンパク質・エラスチン由来の合成ペプチドの物性解析, 第26回クロマトグラフィー科学会議, 2015.11. |
| 37. |
佐藤圭治, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, 自己集合性ペプチド(FPGVG)nアナログのN末端脂肪酸修飾が及ぼす凝集特性への影響, 第52回化学関連支部合同九州大会, 2015.06. |
| 38. |
兒玉美佐子, 巣山 慶太郎, 野瀬 健, 自己集合性ペプチド(FPGVG)nアナログの無機塩水溶液中における凝集特性, 第52回化学関連支部合同九州大会, 2015.06. |
| 39. |
巣山 慶太郎, 袈裟丸 仁志, 田坪大来, 野瀬 健, アミノベンゾイル基で標識されたエラスチン由来蛍光ペプチドの物性解析, 平成27年度日本生化学会九州支部例会, 2015.05. |
| 40. |
巣山 慶太郎, 谷口 卓, 田坪大来, 前田衣織, 野瀬 健, エラスチン由来ペプチド(FPGVG)nダイマーの自己集合特性および構造解析, 日本化学会第95春季年会, 2015.03. |
| 41. |
巣山 慶太郎, 田坪大来, 谷口 卓, 袈裟丸仁志, 前田衣織, 野瀬 健, 芳香族アミノ酸を含むエラスチン由来ペプチドダイマーのコアセルベーション特性と立体構造の解析, 第51回ペプチド討論会, 2014.10. |
| 42. |
巣山 慶太郎, 谷口 卓, 前田衣織, 田坪大来, 河野敬一, 野瀬 健, コアセルベーション能を持つペプチド(FPGVG)nのダイマー化が引き起こす自己凝集・解離特性への影響, 第87回日本生化学会大会, 2014.10. |
| 43. |
巣山 慶太郎, 谷口 卓, 田坪大来, 前田衣織, 河野敬一, 野瀬 健, エラスチン由来ダイマーペプチドのコアセルベーション特性の解析, 平成26年度日本生化学会九州支部例会, 2014.05. |
| 44. |
巣山 慶太郎, 野瀬 健, 谷口 卓, 前田衣織, 河野敬一, エラスチン由来ペプチドダイマーの自己集合特性および立体構造の解析, 分子・物質合成PF H25年度シンポジウム , 2014.03. |
| 45. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 松島 綾美, 野瀬 健, 下東 康幸, 核内受容体結合試験の新規プローブの開発：蛍光標識ビスフェノールC, 日本ケミカルバイオロジー学会第８回年会, 2013.06. |
| 46. |
巣山 慶太郎, 志岐潤一, LIU XIAOHUI, 松島 綾美, 下東 康幸, エストロゲン受容体サブタイプ選択的なハロゲン化アルキル架橋ビスフェノールの受容体応答, リスクサイエンス研究フォーラム2014, 2014.03. |
| 47. |
巣山 慶太郎, 谷口 卓, 前田衣織, 田坪大来, 野瀬 健, Coacervation Property and Secondary Structure of Synthetic Dimer Peptides of the Elastin-derived Pentapeptide Repeat-related Peptide, 4th Asia-Pacific International Peptide symposium 2013/50th Japanese Peptide Symposium , 2013.11, Elastin is the core protein of elastic fibers in the elastic tissues plays an essential role in tissue biomechanics, providing the extensibility and condensability. Elastin shows coacervation (reversible association/dissociation phenomena) under physiological conditions. Tropoelastin, the precursor protein of elastin, contains characteristic repetitive sequences such as the pentapeptide sequence, Val-Pro-Gly-Val-Gly (VPGVG), in its hydrophobic regions. However, it was reported that large molecular size was needed for coacervation of elastin-derived peptide (VPGVG)n (numbers of repetition: n>40). Recently, we reported that synthetic hydrophobic oligomers (IPGVG)n and (FPGVG)n demonstrate coacervation at significantly smaller repetition numbers (n=5~7). Because of their low molecular size, these analogs are expected to be useful as model peptides for structure analysis and base materials for developing various biomedical products. In this study, to obtain more short coacervatable peptides, we synthesized dimers of pentapeptide (FPGVG)5 and investigated their coacervation property and secondary structures.. |
| 48. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 松島 綾美, 野瀬 健, 下東 康幸, 内分泌撹乱物質探索のための受容体結合試験に用いる新規蛍光性プローブの開発
, リスクサイエンス研究フォーラム2013, 2013.03. |
| 49. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 松島 綾美, 野瀬 健, 下東 康幸, NBD標識ビスフェノールC：新規蛍光性プローブを用いた核内受容体結合試験系の開発, 環境ホルモン学会第15回研究発表会, 2012.12. |
| 50. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 松島 綾美, 野瀬 健, 下東 康幸, 核内受容体結合試験における蛍光プローブ・NBD標識ビスフェノールC, 第85回日本生化学会大会, 2012.12. |
| 51. |
巣山 慶太郎, 蛍光標識ビスフェノールCのヒト核内受容体結合試験プローブとしての汎用性, 第12回泉屋コロキウム, 2012.09. |
| 52. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 酒井大樹, 西垣内 誠, 下東 康幸, ヒト核内受容体ヘテロダイマーパートナー・レチノイドX受容体：環境ホルモン・トリブチルスズの結合機構と生理活性, リスクサイエンス研究フォーラム2012, 2012.03. |
| 53. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 酒井大樹, 西垣内 誠, 西村裕一, 下東 康幸, リガンド結合ポケットに遊離システインを含むヒト核内受容体RXR3種に対する結合性化学物質の探索, 第84回日本生化学会大会, 2011.09. |
| 54. |
巣山 慶太郎, リガンド結合ポケットに遊離システインを含む核内受容体RXRに結合する化学物質の探索, 第11回泉屋コロキウム, 2011.09. |
| 55. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 酒井大樹, 西垣内 誠, 松島 綾美, 野瀬 健, 下東 康幸, レチノイドＸ受容体（２）：β型 （RXRβ）に結合する化学物質の構造要因, 環境ホルモン学会第13回研究発表会, 2010.12. |
| 56. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 酒井大樹, 西垣内 誠, 下東 康幸, 核内受容体RXRβに結合親和性を示す化学物質の構造要因, 第33回日本分子生物学会年会・第83回日本生化学会大会合同大会, 2012.12. |
| 57. |
巣山 慶太郎, 松本 和弘, 香月 勗, アルミニウムサラレン錯体を触媒として用いるインドールの不斉Friedel-Crafts 反応, 第27 回メディシナルケミストリーシンポジウム, 2008.11. |
| 58. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 松島 綾美, 下東 康幸, ビスフェノールCを母核構造とする蛍光性核内受容体プローブの開発, 平成24年度日本生化学会九州支部例会, 2012.05. |
| 59. |
巣山 慶太郎, LIU XIAOHUI, 酒井大樹, 錦織充広, 西垣内 誠, 縄司 奨, 松島 綾美, 野瀬 健, 下東 康幸, レチノイド受容体に結合する化学物質の構造要因, 環境ホルモン学会第13回研究発表会, 2010.12. |
| 60. |
巣山 慶太郎, 核内受容体RXRβに結合する化学物質の親和性の構造要因, 第10回泉屋コロキウム, 2010.08. |
| 61. |
巣山 慶太郎, 酒井大樹, 西垣内 誠, 下東 康幸, 核内受容体RXRβへの化学物質の結合親和性, 平成22年度日本生化学会九州支部例会, 2010.05. |
| 62. |
巣山 慶太郎, 松本 和弘, 香月 勗, アルミニウムサラレン錯体を触媒として用いるインドールの不斉マイケル付加反応, 日本化学会第88 回春季年会, 2008.03. |
| 63. |
Keitaro Suyama, Kazuhiro Matsumoto, Tsutomu Katsuki, Asymmetric Lewis Acid Catalysis of Aluminum(salalen) Complexes: Friedel-Crafts Reaction of Indole, 19th Joint Seminar of the Busan Branch of the Korean Chemical Society and the Kyushu Branch of the Chemical Society of Japan, 2009.05. |
