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著書一覧
神田 大輔(こうだ だいすけ) データ更新日:2023.11.22

教授 /  生体防御医学研究所 附属高深度オミクスサイエンスセンター 構造生物学分野


著書
1. @Daisuke Kohda, Glycoscience Applications and Basic Science: subtitle:Insights from Japan Consortium for Glycobiology and Glycotechnology
Chapter 2. Structural Biology of Glycans
2.5 Structural Study of Proteins in Glycoscience Field
, Springer Nature Singapore, ISBN 978-981-13-5856-2, 2019.07.
2. 八木達彦、遠藤斗志也、神田大輔, 新刊化学の要点シリーズ 25 生化学の論理―物理化学の視点― 第6章 生化学における物理化学的方法, 日本化学会, 260ページ, 2018.04, [URL], 生化学は誕生してからまだ100年あまりしか経たない学問領域であるが,生命を分子レベルで理解したいという夢をかなえるためと,病気の原因究明や健康維持に貢献するとの期待から爆発的に発展し,今日では多くの研究者が情熱的に取組んでいる。本書は生化学について物理化学を基礎において解説する。第1章では生化学の理解に必須な物理化学,特に熱力学の要点を述べ,第2章では生物体の構造と機能を担うタンパク質分子,第3章では生きものと外界を分ける生体膜の構造と機能,第4章では生体内化学反応を触媒する酵素と,代表的代謝経路を解説した。第5章ではDNAの遺伝情報を子孫に伝えるメカニズムと,この情報から合成されるポリペプチドが機能あるタンパクに折れたたまれ,生体内で働いたのち損傷,劣化して分解されるまでのタンパクの生涯を手短に説明した。第6章では生化学研究の手段となる測定機器の基礎をなす物理化学的原理に重点を置き,ある測定結果から何が分かるか,限界は何か? など,研究する側にも,研究成果を受け入れる側にも必要な事柄で締めくくった。物理化学に数式は欠かせないが,本書では虚数や行列などのむずかしい数式は避け,対数と超初歩の微分方程式までしか扱わないから,数学が苦手でも理解できるはずである。このページ数で生化学の全分野を見渡すことは困難だが,基本概念は読みとれるよう工夫した。.
3. Hidekazu Hiroaki, Daisuke Kohda, Protein-ligand interactions studied by NMR, Springer Singapore, 10.1007/978-981-10-5966-7_21, 579-600, 2017.11, [URL], Various solution NMR experiments for studying protein-ligand interactions have become indispensable techniques in both academia and industry. In general, solution NMR is superior to other physico-chemical methods, in terms of its spatial resolution and the fact that protein modifications are not required. The applications are loosely classified into two categories, "ligand-based approach" and "protein-based approach." Many unique experiments have been developed for the ligand-based approach, including STD, WaterLOGSY, DIRECTION, INPHARMA, ILOE, and trNOE. These experiments frequently comprise the important steps of a drug-discovery process, including ligand screening, pharmacophore mapping, and molecular design. This review provides a practicable classification of these experiments, to promote the selection of a suitable experiment depending on the purpose. In contrast, the variation of experiments in the protein-based approach is rather limited. The 1H-15N-HSQC-based NMR titration experiment and its variants are preferentially used for analyses of protein-ligand interactions. This review also discusses several practical aspects of the NMR titration experiment, including sample handling and data acquisition and analysis..
4. Shunsuke Matsumoto, James Nyirenda, Daisuke Kohda, Structural biology of oligosaccharyltransferase (ost), Springer Japan, 10.1007/978-4-431-54841-6_44, 437-445, 2015.01, [URL], Asparagine-linked glycosylation of proteins is widespread not only in eukaryotes but also in archaea and some eubacteria. The oligosaccharyl transfer reaction is catalyzed by a membrane-bound enzyme, oligosaccharyltransferase (OST). The donor substrate is the lipid-linked oligosaccharide (LLO), and the acceptor is the asparagine residues in the N-glycosylation sequon (Asn-X-Ser/Thr, X 6¼ Pro). The catalytic subunit of OST consists of an N-terminal transmembrane region consisting of 13 TM helices and a C-terminal globular domain. The crystal structures of the eubacterial and archaeal catalytic subunits revealed the structural basis of the sequon recognition and activation. Two conserved motifs, termed DXDs, form a metal ion containing catalytic center that activates the side-chain carboxamide group of the acceptor Asn residue in the sequon. Other conserved motifs, WWDYG and DK/MI motifs, constitute a binding site for the Ser and Thr residues in the sequon. In addition to the crystallography, NMR and biochemical studies suggested that the flexibility of one long loop in the TM region and the Ser/Thr pocket in the C-terminal globular domain were both important for the enzymatic activity. It is likely that their dynamic nature facilitates the efficient scanning of a nascent polypeptide chain for the N-glycosylation sequons when coupled with ribosomal protein synthesis..
5. 神田大輔, いきなりはじめる構造生物学, 秀潤社, 2011.09, 構造生物学の新しいタイプの教科書.

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