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神田 大輔(こうだ だいすけ) データ更新日:2020.04.14

教授 /  生体防御医学研究所 分子機能制御学部門 構造生物学分野


主な研究テーマ
ランチオビオティックペプチド・ヌカシンISK-1のNMR動的解析
キーワード:ランチビオティック、NMR, 熱力学解析、速度論解析
2017.04.
タンパク質分子内の2つの重原子間のX線小角散乱を用いた距離分布関数の測定
キーワード:X線小角散乱, タンパク質, 重原子標識, 距離分布関数
2017.04.
蛋白質結晶中に結晶コンタクトがない空間を創り、蛋白質分子の動きの空間情報を得る技術の開発
キーワード:X線結晶構造解析  蛋白質 結晶化 動的構造
2010.04~2025.06.
葉緑体局在化に関わる因子の結晶構造解析
キーワード:葉緑体 光応答
2009.04.
オリゴ糖転移酵素の比較構造生化学
キーワード:オリゴ糖転移酵素,アスパラジン残基糖鎖修飾
2003.01.
ミトコンドリアタンパク質輸送装置の構造生物学研究
キーワード:ミトコンドリア、タンパク質輸送、プレ配列
1998.01.
タンパク質ドメインの構造生物学
キーワード:SH3 domain, PX domain
1992.01~2008.03.
大腸菌PriA蛋白質のDNA3’末端認識の構造基盤
キーワード:PriA, DNA複製,DNAの3’末端認識
2000.01~2008.03.
従事しているプロジェクト研究
新学術領域「動的構造生命科学を拓く 新発想測定技術 -タンパク質が動作する姿を活写する-」
2014.04~2019.03, 代表者:神田大輔, 九州大学.
九州大学P&P Aタイプ 「構造生物学拠点」
2007.04~2010.03, 代表者:神田大輔, 九州大学
九州大学内の構造生物系の研究室の連携を深めて,九州大学内での構造生物学研究を支援する..
新学術領域「過渡的複合体が関わる生命現象の 統合的理解-生理的準安定状態を 捉える新技術-」
2009.04~2014.03, 代表者:嶋田一夫, 東京大学.
ターゲットタンパク研究プログラム
2007.04~2012.03, 代表者:福井宣規, 九州大学, 九州大学
タンパク質構造に立脚したDOCK2シグナル伝達機構の解明と創薬研究への応用.
ターゲットタンパク研究プログラム
2007.04~2012.03, 代表者:住本 英樹, 九州大学, 九州大学
神経細胞死に関与する活性酸素発生源の解明と構造生物学的手法を駆使した阻害剤創成.
特定領域研究「生命秩序の膜インターフェイスを 制御するソフトな分子間相互作用」
2003.04~2009.03, 代表者:阿久津秀雄, 大阪大学.
グローバルCOE「個体恒常性を担う細胞運命の決定とその破綻」
2007.04~2012.03, 代表者:藤木幸夫, 九州大学, 九州大学
世界的な統合生命科学研究教育拠点を創出すると共に、統合的な生命科学を志向する人材を育成・輩出することを目標とする.
21世紀COE「統合生命科学」
2002.04~2007.03, 代表者:藤木幸夫, 九州大学, 九州大学
世界的な統合生命科学研究教育拠点を創出すると共に、統合的な生命科学を志向する人材を育成・輩出することを目標とする.
タンパク3000プロジェクト「細胞内シグナル伝達の構造ゲノム」
2002.06~2007.03, 代表者:稲垣冬彦, 北海道大学, 文部科学省
タンパク質の立体構造を多数網羅的に決定する.
研究業績
主要著書
1. 八木達彦,遠藤斗志也,神田大輔, 新刊化学の要点シリーズ 25 生化学の論理―物理化学の視点― 第6章 生化学における物理化学的方法, 日本化学会, 260ページ, 2018.04, [URL], 生化学は誕生してからまだ100年あまりしか経たない学問領域であるが,生命を分子レベルで理解したいという夢をかなえるためと,病気の原因究明や健康維持に貢献するとの期待から爆発的に発展し,今日では多くの研究者が情熱的に取組んでいる。本書は生化学について物理化学を基礎において解説する。第1章では生化学の理解に必須な物理化学,特に熱力学の要点を述べ,第2章では生物体の構造と機能を担うタンパク質分子,第3章では生きものと外界を分ける生体膜の構造と機能,第4章では生体内化学反応を触媒する酵素と,代表的代謝経路を解説した。第5章ではDNAの遺伝情報を子孫に伝えるメカニズムと,この情報から合成されるポリペプチドが機能あるタンパクに折れたたまれ,生体内で働いたのち損傷,劣化して分解されるまでのタンパクの生涯を手短に説明した。第6章では生化学研究の手段となる測定機器の基礎をなす物理化学的原理に重点を置き,ある測定結果から何が分かるか,限界は何か? など,研究する側にも,研究成果を受け入れる側にも必要な事柄で締めくくった。物理化学に数式は欠かせないが,本書では虚数や行列などのむずかしい数式は避け,対数と超初歩の微分方程式までしか扱わないから,数学が苦手でも理解できるはずである。このページ数で生化学の全分野を見渡すことは困難だが,基本概念は読みとれるよう工夫した。.
2. Hidekazu Hiroaki, Daisuke Kohda, Protein-ligand interactions studied by NMR, Springer Singapore, 10.1007/978-981-10-5966-7_21, 579-600, 2017.11, [URL], Various solution NMR experiments for studying protein-ligand interactions have become indispensable techniques in both academia and industry. In general, solution NMR is superior to other physico-chemical methods, in terms of its spatial resolution and the fact that protein modifications are not required. The applications are loosely classified into two categories, "ligand-based approach" and "protein-based approach." Many unique experiments have been developed for the ligand-based approach, including STD, WaterLOGSY, DIRECTION, INPHARMA, ILOE, and trNOE. These experiments frequently comprise the important steps of a drug-discovery process, including ligand screening, pharmacophore mapping, and molecular design. This review provides a practicable classification of these experiments, to promote the selection of a suitable experiment depending on the purpose. In contrast, the variation of experiments in the protein-based approach is rather limited. The 1H-15N-HSQC-based NMR titration experiment and its variants are preferentially used for analyses of protein-ligand interactions. This review also discusses several practical aspects of the NMR titration experiment, including sample handling and data acquisition and analysis..
3. 神田大輔, いきなりはじめる構造生物学, 秀潤社, 2011.09, 構造生物学の新しいタイプの教科書.
主要原著論文
1. Daisuke Kohda, “Multiple partial recognitions in dynamic equilibrium” in the binding sites of proteins form the molecular basis of promiscuous recognition of structurally diverse ligands, Biophysical Reviews, 10.1007/s12551-017-0365-4, 10, 2, 421-433, 2018.04, [URL], Promiscuous recognition of ligands by proteins is as important as strict recognition in numerous biological processes. In living cells, many short, linear amino acid motifs function as targeting signals in proteins to specify the final destination of the protein transport. In general, the target signal is defined by a consensus sequence containing wild-characters, and hence represented by diverse amino acid sequences. The classical lock-and-key or induced-fit/conformational selection mechanism may not cover all aspects of the promiscuous recognition. On the basis of our crystallographic and NMR studies on the mitochondrial Tom20 protein–presequence interaction, we proposed a new hypothetical mechanism based on “a rapid equilibrium of multiple states with partial recognitions”. This dynamic, multiple recognition mode enables the Tom20 receptor to recognize diverse mitochondrial presequences with nearly equal affinities. The plant Tom20 is evolutionally unrelated to the animal Tom20 in our study, but is a functional homolog of the animal/fungal Tom20. NMR studies by another research group revealed that the presequence binding by the plant Tom20 was not fully explained by simple interaction modes, suggesting the presence of a similar dynamic, multiple recognition mode. Circumstantial evidence also suggested that similar dynamic mechanisms may be applicable to other promiscuous recognitions of signal peptides by the SRP54/Ffh and SecA proteins..
2. Rei Matsuoka, Atsushi Shimada, Yasuaki Komuro, Yuji Sugita, Daisuke Kohda, Rational design of crystal contact-free space in protein crystals for analyzing spatial distribution of motions within protein molecules, Protein Science, 10.1002/pro.2867, 25, 3, 754-768, 2016.03.
3. Yuya Taguchi, Daisuke Fujinami, Daisuke Kohda, Comparative analysis of archaeal lipid-linked oligosaccharides that serve as oligosaccharide donors for Asn-glycosylation, Journal Biological Chemistry, 2016.03.
4. 松本 俊介, Atsushi Shimada, James Nyirenda, 井倉 真由美, Yoshiaki Kawano, Daisuke Kohda, Crystal structures of an archaeal oligosaccharyltransferase provide insights into the catalytic cycle of N-linked protein glycosylation, PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, 10.1073/pnas.1309777110, 110, 44, 17868-17873, 2013.10.
5. Nyirenda, J., 松本 俊介, Takashi Saitoh, Maita, N.,, Noda, N. N., Inagaki, F., Daisuke Kohda, Crystallographic and NMR evidence for flexibility in oligosaccharyltransferases and its catalytic significance, Structure, 21, 32-41, 2013.01.
6. Saitoh T, Igura M, Miyazaki Y, Ose T, Maita N, Kohda D, Crystallographic snapshots of tom20-mitochondrial presequence interactions with disulfide-stabilized peptides., Biochemistry, 50, 24, 5487-5496, 2011.06.
7. Igura M, Kohda D, Quantitative assessment of the preferences for the amino acid residues flanking archaeal N-linked glycosylation sites, Glycobiology, 21, 5, 575-583, 2011.05.
8. Igura M, Kohda D, Selective control of oligosaccharide transfer efficiency for the N-glycosylation sequon by a point mutation in oligosaccharyltransferase , J Biol Chem, 286, 15, 13255-13260, 2011.04, アスパラギン残基の糖鎖修飾は蛋白質の翻訳後修飾のなかで最大のものであり,真核生物,古細菌および一部の真正細菌に普遍的にみられる.オリゴ糖転移酵素は脂質結合型の糖鎖を蛋白質のアスパラギン残基へ転移する反応を触媒する.N型糖鎖修飾のコンセンサス配列であるAsn-X-Ser/Thrにおいて,古細菌Pyrococcus fuirosusではXの位置の最適のアミノ酸はバリンである.古細菌酵素のシステマティックなアラニン置換実験を行い,酵素活性に必須なアミノ酸残基と必須ではないアミノ酸残基を同定した.このうち,必須ではないアミノ酸残基について,その置換がXの位置における酵素活性の好みに与える影響を調べた.すると,一つの位置で影響を与えることがわかった.この残基は保存モチーフであるDXXKXXX(M/I) motifの中のKの位置であった.たとえば,Kを他のアミノ酸に置換することで,Xがアルギニンのコンセンス配列に対し,ワイルドタイプの酵素に比べて9倍もの高い活性を示すことがわかった..
9. Takano A, Suetsugu N, Wada M, Kohda D, Crystallographic and functional analyses of J-domain of JAC1 essential for chloroplast photorelocation movement in Arabidopsis thaliana., Plant Cell Physiol, 51, 8, 1372-1376, 2010.08.
10. Maita N, Nyirenda J, Igura M, Kamishikiryo J, Kohda D, Comparative structural biology of eubacterial and archaeal oligosaccharyltransferases., J. Biol. Chem. , 285, 4941-4950, 2010.02.
主要総説, 論評, 解説, 書評, 報告書等
1. 神田大輔, ミトコンドリア行きシグナルを識別するためのソフトな分子認識, 生化学 第80巻 第10号,888-896, 2008.10.
主要学会発表等
1. Daisuke Kohda, The lantibiotic nukacin ISK-1 exists in an equilibrium between active and inactive lipid-II binding states: Thermodynamic analysis using the NMR signals as residue-specific probes, Annual Taiwan Magnetic Resonance Society Meeting, 2019.12.
2. Daisuke Kohda, The lantibiotic nukacin ISK-1 exists in an equilibrium between active and inactive lipid-II binding states , 8th Asia-Pacific NMR Symposium 2019, 2019.07.
3. Daisuke Kohda, Integrative Structural Biology Approach to Understand the Structural and Dynamic Basis of Asn-Glycosylation, The Japanese Biochemical Society Bio-Frontier Symposium, International symposium on ER stress, glycosylation, homeostasis and diseases, 2018.03.
4. Daisuke Kohda, Integrative structural biology approach to decipher the molecular mechanism of Asn-glycosylation , The 42nd Naito Conference, “In the Vanguard of Structural Biology: Revolutionizing Life Sciences”, 2016.10.
5. Daisuke Kohda, Crystal structures of an archaeal oligosaccharyltransferase provide insights into the catalytic cycle of N-linked protein glycosylation , 2014 SFG & JSCR joint annual meeting, 2014.11.
6. Daisuke Kohda, Crystal structures of oligosaccharyltransferase provide insights into the sequon recognition and activation of N-linked protein glycosylation, 第87回日本生化学会大会シンポジウム, 2014.10.
7. Daisuke Kohda, Structural and dynamic basis for mitochondrial presequence recognition by Tom20, ISN 2014 Special Neurochemistry Conference, 2014.09.
8. Daisuke Kohda, Intentional creation of crystal-contact free space for analyzing large amplitude motions in protein crystals , International Symposium between Kyushu U. Post Global COE and School of Biomedical Sciences, Monash U., 2014.02.
9. 神田 大輔, Intentional creation of crystal-contact free space for monitoring large amplitude motions of proteins and ligands in protein crystals, 第85回日本生化学会年会, 2012.12.
10. 神田 大輔, Structural biology of the N-glycosylation reaction, The 20th Anniversary of the Mizutani Foundation for Glycosciences, 2012.11.
11. 神田大輔, Comparative Structural Biology of Oligosaccharyltransferases, 第34回日本分子生物学会年会, 2011.12.
12. Daisuke Kohda, A combined NMR and crystallography approach for analyzing the promiscuous recognition of peptidic ligands by proteins, The 4th APNMR Symposium, 2011.10.
13. Daisuke Kohda, Comparative Structural Biology of Oligosaccharyltransferases, The 71st Okazaki Conference on "New perspectives on molecular science of glycoconjugates", 2011.10.
14. 神田大輔, 共有結合を用いた平衡シフトによる過渡的タンパク質複合体の安定化とその応用, 大阪大学蛋白質研究所セミナー「先端的NMR拠点から生まれる新たな潮流:最新成果,役割,利用」, 2011.07.
15. Daisuke Kohda, Comparative structural biology of archaeal and eubacterial oligosaccharyltransferases, IX European Symposium of The Protein Society “Wonders and Disasters of the Protein World”, 2011.05.
16. 神田大輔, 準安定なタンパク質複合体から構造情報を得るための戦略, 日本化学会第91春季年会特別企画講演, 2011.03.
17. 神田大輔, Asn残基に糖鎖を転移するオリゴ糖転移酵素の比較構造生物学, 理研シンポジウム第14回「生体分子の化学」, 2011.01.
18. 神田大輔, 準安定な分子複合体から構造情報を得るための戦略とその応用, 蛋白研セミナー:「蛋白質の機能-構造相関解明のための精密構造解析とその方法 〜水素原子から細胞まで〜」, 2010.10.
19. M. Igura, N. Maita, J. Nyirenda, S. Matsumoto, D. Kohda, Comparative structural biology of oligosaccharyltransferase: an enzyme that catalyzes the glycosylation of the Asn-X-Ser/Thr sequon, The 25th International carbohydrate symposium (ICS2010), 2010.08.
20. Mayumi Igura, James Nyirenda, and Daisuke Kohda , Comparative structural biology of oligosaccharyltransferase: an enzyme that catalyzes the glycosylation of the Asn-X-Ser/Thr sequon, 第5回研究所ネットワークシンポジウム, 2010.06.
21. 神田大輔, 準安定な分子複合体から構造情報を得るための新戦略, 日本蛋白質科学会, 2010.06.
22. D Kohda , Tom20 Recognizes Mitochondrial Presequences through Dynamic Equilibrium among Multiple Bound States - Complex Stabilization with Molecular Tethering and Stiffening, The 5th Global COE international symposium cell cycle and differentiation, Singapore, 2010.02.
23. D Kohda , Tom20 Recognizes Mitochondrial Presequences through Dynamic Equilibrium among Multiple Bound States - Complex Stabilization with Molecular Tethering and Stiffening, 3rdAPNMR Biannual Asia-Pacific NMR Symposium, 2009.10.
24. 井倉真由美,真板宣夫,ニレンダジェイムス,松本俊介,神田大輔, 蛋白質と糖鎖の接点:N型糖鎖修飾を決定するオリゴ糖転移酵素の比較構造生物学, 第29回日本糖質学会年会, 2009.09.
25. Daisuke Kohda, Tom20 recognizes mitochondrial presequences through dynamic equilibrium among multiple bound states, 蛋白質立体構造解析NEDO特別講座 国際シンポジウム2009, 2009.01.
26. Daisuke Kohda, Tom20 recognizes mitochondrial presequences through dynamic equilibrium among multiple bound states - Complex stabilization with a molecular tether -, International Conference on Magnetic Resonance in Biological Systems (XXIII ICMRBS), 2009.01.
27. Daisuke Kohda, Structure-guided identification of a new catalytic motif of oligosaccharyltransferase, Fukuoka Symposium on Molecular Soft Interactions at Biomembrane Interface, 2008.01.
28. 井倉真由美,上敷領淳,真板宣夫,山田真希,前仲勝実,神田大輔, アスパラギン結合型糖鎖修飾を決定するオリゴ糖転移酵素の構造生化学, 第27回日本糖質学会年会, 2007.08.
29. Daisuke Kohda , Relaxation study reveals a dual-mode interaction mechanism for mitochondrial presequence recognition by Tom20., International Workshop on Perspectives on stable isotope aided NMR methods for protein structural analysis, 2007.03.
30. D. Kohda, Recognize not to discriminate: mechanism of nonselective base
recognition of 3'-terminus of DNA by PriA protein, Sapporo Conference on Structural Biology, 2006.10.
31. D. Kohda , Recognize not to discriminate: mechanism of nonselective base recognition of 3’-terminus of DNA by PriA protein., The 2nd Sapporo Conference 2006, 2006.10.
32. 神田大輔 , ゆるい相互作用をX線結晶解析とNMRで見る」,ワークショップ3「複合した手法によるタンパク質構造解析, 第6回日本蛋白質科学会, 2006.04.
33. 神田大輔 , シグナリング構造としてのPXドメイン, 第43回日本生物物理学会年会, 2005.11.
34. D. Kohda , Cracking of the targeting signal embedded in mitochondrial presequences by crystallography and NMR, The XX Congress and General Assembly of the International Union of Crystallography, 2005.08.
35. 神田大輔, ミトコンドリアへの標的シグナルを構造の観点から解読する, 2004蛋白研セミナー「生体系NMRにおける技術革新」, 2004.11.
36. 神田大輔, ミトコンドリアへの標的シグナルを構造の観点から解読する, 第26回生体膜と薬物の相互作用シンポジウム, 2004.11.
37. Daisuke Kohda, Cracking of the targeting signal embedded in mitochondrial presequences by NMR and crystallography, UK-Japan Structural Genomics Conference, 2004.03.
38. Daisuke Kohda, Cracking of the targeting signal embedded in mitochondrial presequences by NMR and crystallography, CREST international symposium, Frontier of Biologcal NMR Spectroscopy, 2004.01.
39. Daisuke Kohda, From structure to function of PX domains in the NADPH oxidase system, 11th Hot Spring Harbor Symposium of Medical Institute of Bioregulation, 2003.12.
40. Daisuke Kohda, Structure and Function of PX and SH3 Domains in the NADPH Oxidase system, 第76回日本生化学会大会シンポジウム, 2003.10.
41. 神田大輔, SH3ドメインによる非古典的アミノ酸モチーフ認識の多様性, 第25回日本分子生物学会, 2002.12.
42. Daisuke Kohda, Structure and Function of PX and SH3 Domains in the NAPDH Oxidase System, the 2nd Tsinghua International Conference of Protein Science, 2002.06.
特許出願・取得
特許出願件数  1件
特許登録件数  0件
その他の優れた研究業績
2007.11, 立体構造決定をおこなったミトコンドリアタンパク質輸送装置のサブユニットの1つTom20蛋白質の立体構造(Cell 100, 551-560 (2000))がMolecular Biology of the CELL 5th edition (2008) の図として採用された。この教科書は日本を含めて世界中で使われている生化学の教科書の1つである。.
2006.10, 立体構造決定をおこなったミトコンドリアタンパク質輸送装置のサブユニットの1つTom20蛋白質の立体構造(Cell 100, 551-560 (2000))がCELLS 1st edition (2006) by Bejamin Lewin (Editor)の図として採用された。この教科書は日本を含めて世界中で使われている生化学の教科書の1つである。.
2003.01, 立体構造決定をおこなったミトコンドリアタンパク質輸送装置のサブユニットの1つTom20蛋白質の立体構造(Cell 100, 551-560 (2000))がBIOCHEMISTRY volume1 3rd edition (2003) by D. Voet  & J.G. Voetの図12−69に採用された。この教科書は日本を含めて世界中で使われている生化学の教科書の1つである。.
2002.01, 立体構造決定をおこなったミトコンドリアタンパク質輸送装置のサブユニットの1つTom20蛋白質の立体構造(Cell 100, 551-560 (2000))が
CELL BIOLOGY 1st edition (2002) by T.D.Pollard & W.C. Earnshaw のなかで図19−1に採用された。脚注ではとくにKyushu Universityの所属であることが明記されている、.
学会活動
所属学会名
糖鎖科学コンソ―シアム(JCGG)
日本結晶学会
日本糖質学会
日本核磁気共鳴学会
日本生物物理学会
日本分子生物学会
日本蛋白科学会
日本生化学会
学協会役員等への就任
2018.01~2020.12, 日本糖鎖科学コンソーシアム, 幹事.
2017.07~2019.06, 日本糖質学会, 評議員.
2018.05~2021.05, 日本生物物理学会, 代議員.
2018.12~2020.06, 日本蛋白質科学会, 理事.
2018.04~2021.03, 日本核磁気共鳴学会, 理事.
2018.12~2019.11, 日本生化学会, 理事.
2017.04, 日本生化学会, 九州地区代議員.
2007.04~2012.03, 日本核磁気共鳴学会, 評議員.
2015.04~2018.03, 日本核磁気共鳴学会, 理事.
2013.04~2017.03, 日本蛋白質科学会, 理事.
2005.04~2009.03, 日本蛋白質科学会, 理事.
2004.04~2006.03, 日本核磁気共鳴学会, 評議員.
学会大会・会議・シンポジウム等における役割
2019.12.02~2019.12.06, 第42回日本分子生物学会年会, ワークショップオーガナイザー“Molecular recognition of ligands by protein molecules beyond the lock-and-key mechanism ”.
2018.06.26~2018.06.28, 第18回日本蛋白質科学会年会, ワークショップオーガナイザー“In-cell measurement techniques of biomacromolecules and beyond”.
2018.09.15~2018.09.17, 第56回日本生物物理学会年会, シンポジウムオーガナイザー“Ingenious mechanisms behind promiscuous recognition, in contrast to precise recognition, by protein molecules”.
2017.09.19~2017.09.21, 第55回日本生物物理学会年会, シンポジウムオーガナイザー" New detergents, liposomes, and nanodiscs as membrane-mimetic environments”.
2017.10.26~2017.10.27, 第15回糖鎖科学コンソーシアムシンポジウム, 世話人代表.
2016.08.21~2016.08.26, 第27回生体系磁気共鳴国際会議 (27th International Conference on Magnetic Resonance in Biological Systems), プログラム委員、募金委員.
2016.06.07~2016.06.09, 第16回日本蛋白質科学会年会, 年会長.
2015.11.13~2015.11.14, ホットスプリングハーバーシンポジウム(九大生医研), シンポジウムオーガナイザー.
2015.09.13~2015.09.15, 第53回日本生物物理学会年会, シンポジウムオーガナイザー.
2015.06.24~2015.06.26, 第15回日本蛋白質科学会年会, ワークショップオーガナイザー.
2014.10.15~2014.10.15, 第87回日本生化学会大会, シンポジウムオーガナイザー.
2014.10.03~2014.10.03, 新学術領域「動的構造生命」キックオフシンポジウム, 主催.
2013.12.03~2013.12.03, 第36回日本分子生物学会, ワークショップオーガナイザーと口演.
2013.05.18~2013.05.19, 平成25 年度日本生化学会九州支部例会, オーガナイザー.
2012.12.14~2012.12.14, 第85回日本生化学会年会, シンポジウムオーガナイザーと口演.
2012.06.20~2012.06.22, 第12回日本蛋白質科学会, シンポジウムオーガナイザーと座長.
2010.06.16~2010.06.18, 第10回日本蛋白質科学会, ワークショップオーガナイザー.
2009.11.10~2009.11.12, 第48回NMR討論会, 年会長.
2008.12.03~2008.12.05, 第46回日本生物物理学会, 年会長.
2008.01.25~2008.01.26, Fukuoka Symposium on Molecular Soft Interactions at Biomembrane Interface, 企画,実行.
2005.12.01~2005.12.01, 第28回日本分子生物学会, ワークショップオーガナイザー.
2005.12.01~2005.12.01, 第28回日本分子生物学会, 組織委員.
2005.06.01~2005.06.01, 第5回日本蛋白科学会年会, シンポジウムオーガナイザー.
2005.06.01~2005.06.01, 第5回日本蛋白科学会年会, 組織委員.
2004.10.01~2004.10.01, ブルカー社ユーザーズミーティング大阪, 座長(Chairmanship).
2003.10.01~2003.10.01, ブルカー社ユーザーズミーティング大阪, 座長(Chairmanship).
2002.10.01~2002.10.01, ブルカー社ユーザーズミーティング大阪, 座長(Chairmanship).
2002.01.01~2002.01.01, 第40回日本生物物理年会, シンポジウムオーガナイザー.
学会誌・雑誌・著書の編集への参加状況
2018.05~2019.11, Biochim Biophys Acta Gen Subj, 国際, 特集号の企画と編集.
2014.04~2017.03, BIOPHYSICS, 国際, 編集委員.
2014.05~2014.06, 細胞工学2014年8月号, 国内, 特集「バイオNMRが明らかにする細胞内分子の真の姿と動態」の企画.
2012.04~2023.05, Journal of Biochemistry , 国際, 編集委員.
2011.01~2016.12, 生化学, 国内, 編集委員.
2005.04~2006.03, 日本生物物理学会, 国内, 編集委員.
学術論文等の審査
年度 外国語雑誌査読論文数 日本語雑誌査読論文数 国際会議録査読論文数 国内会議録査読論文数 合計
2019年度    
2018年度    
2017年度    
2016年度    
2015年度    
2014年度     10 
2013年度      
2012年度      
2011年度      
2010年度      
2009年度      
2008年度      
2007年度      
2006年度      
2005年度      
2004年度      
2003年度      
2002年度      
その他の研究活動
海外渡航状況, 海外での教育研究歴
National Synchrotron Radiation Research Center, Taiwan, 2017.12~2017.12.
National Cheng Kung University, Taiwan, 2017.10~2017.10.
Hong Kong University of Science and Technology, China, 2015.08~2015.08.
Honolulu Hilton Hotel, UnitedStatesofAmerica, 2014.11~2014.11.
Monash U., Australia, 2014.02~2014.02.
NUS, Singapore, 2013.03~2013.03.
National University of Singapore, Singapore, 2011.12~2011.12.
Beijing, China, 2011.10~2011.10.
Stockholm University, Sweden, 2011.05~2011.05.
National University of Singapore, Singapore, Indonesia, 2011.02~2011.02.
Singapore, Singapore, 2010.02~2010.02.
Jeju, Korea, 2009.10~2009.10.
Florence, Italy, 2005.08~2005.08.
Oxford University, UnitedKingdom, 2004.03~2004.03.
清華大学, China, 2002.06~2002.06.
外国人研究者等の受入れ状況
2019.01~2019.01, 2週間未満, Kongju National University, College of Natural Sciences, Department of Biological Sciences, Korea, 文部科学省.
2018.08~2018.08, 2週間未満, Kongju National University, College of Natural Sciences, Department of Biological Sciences, Korea, 文部科学省.
2018.01~2018.02, 2週間未満, Kongju National University, College of Natural Sciences, Department of Biological Sciences, Korea, 文部科学省.
2017.08~2017.08, 2週間未満, Kongju National University, College of Natural Sciences, Department of Biological Sciences, Korea, 文部科学省.
2016.12~2017.12, 2週間未満, Kongju National University, College of Natural Sciences, Department of Biological Sciences, Korea, 文部科学省.
2016.08~2016.08, 2週間未満, Kongju National University, College of Natural Sciences, Department of Biological Sciences, Korea, 文部科学省.
2003.07~2003.07, 2週間未満, Universite Claude Bernard-Lyon, UFR de Chimie Biochimie, Laboratoire de RMN Biomoleculaire, France, 日本学術振興会.
研究資金
科学研究費補助金の採択状況(文部科学省、日本学術振興会)
2019年度~2019年度, 新学術領域研究(研究領域提案型), 代表, 「動的構造生命科学を拓く新発想測定技術」の成果取りまとめを目指した組織活動.
2015年度~2019年度, 研究成果公開促進費, 代表, 動的構造生命科学研究領域における海外ネットワーク形成を目指した支援活動.
2014年度~2018年度, 新学術領域研究, 代表, タンパク質分子の動きを観るために結晶中に創りだした隙間を利用する新発想結晶解析.
2014年度~2018年度, 新学術領域研究, 代表, 動的構造生命科学を拓く新発想測定技術-タンパク質が動作する姿を活写する-.
2014年度~2014年度, 新学術領域研究, 分担, 過渡的複合体が関わる生命現象の統合的理解―生理的準安定状態を捉える新技術― .
2012年度~2014年度, 基盤研究(B), 代表, N型糖鎖修飾のコンセンサス配列占有則を立体構造の視点から解明する.
2011年度~2013年度, 基盤研究(B), 分担, ランチビオティック工学の展開:構造生物学的情報に基づく微生物酵素の改変.
2009年度~2013年度, 新学術領域研究, 代表, 準安定な分子認識解明のためのテザー係留法の開発と細胞内仕分けシグナル識別への応用.
2004年度~2005年度, 萌芽研究, 代表, SH3ドメインに高親和性・特異的ペプチドの立体構造に基づいたライブラリデザイン.
2003年度~2004年度, 特定領域研究, 代表, ミトコンドリア外膜透過装置の立体構造と通過中のポリペプチド鎖のコンホメーション.
2004年度~2006年度, 基盤研究(B), 代表, 構造解析に基づくPXドメインのシグナル変換機能の解明.
2003年度~2008年度, 特定領域研究, 代表, ミトコンドリア輸入装置と前駆体タンパク質の間のソフトな相互作用に基づく分子認識.
日本学術振興会への採択状況(科学研究費補助金以外)
2018年度~2020年度, 先端研究基盤共用促進事業(新共用), 代表, 生命科学教育研究支援プラットフォーム.
2004年度~2005年度, 代表, 21番目のアミノ酸セレノシステインの蛋白質への取り込み機構の立体構造基盤の解明と人工システムの構築.
競争的資金(受託研究を含む)の採択状況
2009年度~2009年度, 水谷糖質科学振興財団第16回研究助成, 代表, 蛋白質と糖鎖の接点:N型糖鎖修飾を決定するオリゴ糖転移酵素の比較構造生物学.
2007年度~2011年度, 文部科学省 ターゲットタンパク研究プログラム, 分担, ターゲットタンパク研究プログラム タンパク質構造に立脚したDOCK2シグナル伝達機構の解明と創薬研究への応用.
2007年度~2011年度, 文部科学省,ターゲットタンパク研究プログラム, 分担, ターゲットタンパク研究プログラム 神経細胞死に関与する活性酸素発生源の解明と構造生物学的手法を駆使した阻害剤創成.
2007年度~2011年度, 研究拠点形成費補助金(グローバルCOE) (文部科学省), 分担, 個体恒常性を担う細胞運命の決定とその破綻.
2003年度~2003年度, 第40回 山陽放送学術文化財団 研究助成金, 代表, SH3ドメイン特異的に高い親和力で結合するペプチドのファージディスプレイを用いた合理的デザイン.
2003年度~2004年度, 井上科学振興財団 第6回 井上フェロー, 代表, SH3ドメイン特異的に高い親和力で結合するペプチドのファージディスプレイを用いた合理的デザイン.
2002年度~2006年度, 研究拠点形成費補助金(21世紀COE) (文部科学省), 分担, 構造生物学分野,ポストゲノムセンター分子構造解析部門.
2002年度~2006年度, 科学技術振興費(主要5分野) (文部科学省), 分担, 膜近傍のシグナル伝達系、レセプター下流のシグナル伝達の構造ゲノム研究.
寄附金の受入状況
2008年度, 日立製作所 日立研究所, タンパクNMR用パルスシークエンスに関する研究.
2006年度, オリンパス, 1分子蛍光分析システムMF20のアプリケーション開発.
2005年度, オリンパス, 1分子蛍光分析システムMF20のアプリケーション開発.
2004年度, オリンパス, 1分子蛍光分析システムMF20のアプリケーション開発.
2006年度, 日立製作所 日立研究所, タンパクNMR用パルスシークエンスに関する研究.
2005年度, 日立製作所 日立研究所, タンパクNMR用パルスシークエンスに関する研究.
2004年度, 日立製作所 日立研究所, タンパクNMR用パルスシークエンスに関する研究.
2002年度, 味の素株式会社 ライフサイエンス研究所, 核磁気共鳴法を用いた生体物質間相互作用解析.
学内資金・基金等への採択状況
2007年度~2009年度, 九州大学教育研究プログラム・研究拠点形成プロジェクト(PandP)Aタイプ, 代表, 九州圏構造生物学研究拠点形成を目指した九州大学における研究・教育コンソーシアム形成.

九大関連コンテンツ

pure2017年10月2日から、「九州大学研究者情報」を補完するデータベースとして、Elsevier社の「Pure」による研究業績の公開を開始しました。
 
 
九州大学知的財産本部「九州大学Seeds集」